NON-HEME IRON PROTEIN. CATALYSES SUPEROXIDE ANION + 2 H(+) = H(2)O(2). COFACTOR: BINDS 1 ...NON-HEME IRON PROTEIN. CATALYSES SUPEROXIDE ANION + 2 H(+) = H(2)O(2). COFACTOR: BINDS 1 DESULFOFERRODOXIN-LIKE FES(4) SITE AND 1 ENGINEERED MUTATION GLU 47 TO ALA, CHAINS A AND B
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化
pH: 8 / 詳細: 18% PEG 4000, 100 MM TRIS PH 8.0, 100 MM CACL2
モノクロメーター: DIAMOND 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.923 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 1.15→45 Å / Num. obs: 93621 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル
Rmerge(I) obs: 0.41 / % possible all: 98.1
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解析
ソフトウェア
名称
分類
SHELXL-97
精密化
XDS
データ削減
XDS
データスケーリング
CNS
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.15→45 Å / Num. parameters: 22352 / Num. restraintsaints: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF). CHLORIDE ION IN ACTIVE SITE II (MONOMER B) IS MODELED IN DUAL CONFORMATIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
all
0.1427
98585
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obs
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99.1 %
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Rfree
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RANDOM
Refine analyze
Num. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 2480.25