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- PDB-1vs0: Crystal Structure of the Ligase Domain from M. tuberculosis LigD ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vs0
タイトルCrystal Structure of the Ligase Domain from M. tuberculosis LigD at 2.4A
要素Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965
キーワードLIGASE / OB fold / nucleotidyl transferase / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / TB Structural Genomics Consortium / TBSGC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ribonucleotide binding / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / DNA ligation / DNA primase activity / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / DNA replication, synthesis of primer / double-strand break repair via nonhomologous end joining ...: / ribonucleotide binding / DNA ligase activity / DNA ligase (ATP) / DNA ligase (ATP) activity / DNA ligation / DNA primase activity / single-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / DNA replication, synthesis of primer / double-strand break repair via nonhomologous end joining / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / double-strand break repair / manganese ion binding / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / magnesium ion binding / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LigD polymerase domain, MtLigD-type / DNA ligase D, ligase domain / DNA ligase D, polymerase domain / : / LigD, primase-polymerase domain / DNA ligase D, 3'-phosphoesterase domain / DNA polymerase Ligase (LigD) / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal ...LigD polymerase domain, MtLigD-type / DNA ligase D, ligase domain / DNA ligase D, polymerase domain / : / LigD, primase-polymerase domain / DNA ligase D, 3'-phosphoesterase domain / DNA polymerase Ligase (LigD) / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / Dna Ligase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Multifunctional non-homologous end joining DNA repair protein LigD / Multifunctional non-homologous end joining DNA repair protein LigD
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Akey, D. / Martins, A. / Aniukwu, J. / Glickman, M.S. / Shuman, S. / Berger, J.M. / TB Structural Genomics Consortium (TBSGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure and Nonhomologous End-joining Function of the Ligase Component of Mycobacterium DNA Ligase D.
著者: Akey, D. / Martins, A. / Aniukwu, J. / Glickman, M.S. / Shuman, S. / Berger, J.M.
履歴
登録2006年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965
B: Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,89911
ポリマ－69,4712
非ポリマー4289
水7,332407
1
A: Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9616
ポリマ－34,7351
非ポリマー2265
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,9375
ポリマ－34,7351
非ポリマー2024
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.102, 57.102, 368.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細The biological assembly is a monomer. There are two monomers in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Putative DNA ligase-like protein Rv0938/MT0965


分子量: 34735.379 Da / 分子数: 2 / 断片: LigD ligase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Adenylated form
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 解説: TEV cleavable His tag / 遺伝子: Rv0938, MT0965 / プラスミド: pAEB1120 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P71571, UniProt: P9WNV3*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.77 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 6% PEG 3000, 25 mM ZnCl2, 100 mM sodium acetate (pH 4.6), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9796, 1.020, 0.9798
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月23日
放射モノクロメーター: ALS Beamline 8.3.1 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
21.021
30.97981
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 28934 / Num. obs: 28772 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 5147 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
REFMAC5.2精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 14.811 / SU ML: 0.19 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.414 / ESU R Free: 0.264
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 1453 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.195 28934 --
obs0.195 28487 99.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.715 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20.51 Å20 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----1.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4777 0 9 407 5193
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0214881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.9666636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8145616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.01522.466219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.65415770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2041551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023793
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2330.22107
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.23226
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2130.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.3090.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2680.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3520.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1370.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4973.53090
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.71554836
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2813.52060
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.073.51799
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 111 -
Rwork0.244 1894 -
obs-2005 97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1221-0.0542-0.0150.74150.36661.22-0.01830.0440.02430.0298-0.060.01110.006-0.02710.0783-0.06230.03250.0163-0.07580.0108-0.02-6.607752.996125.3335
21.0544-0.3731-0.23592.24261.96521.94580.07530.00730.03160.4854-0.14550.01480.32770.08360.07020.1044-0.05210.0742-0.1325-0.0023-0.0717-15.784975.2068154.8358
31.88181.1439-0.65490.8552-0.01631.13950.1567-0.09560.04240.1717-0.08960.07620.00740.1108-0.06710.0798-0.14430.0624-0.1107-0.0371-0.08696.687155.7937188.1162
40.41840.34640.0471.04670.04612.85640.0112-0.0464-0.093-0.12610.06970.0411-0.17680.0775-0.0809-0.0295-0.0530.0234-0.0626-0.0266-0.062-17.928142.1284214.3944
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA453 - 6384 - 189
22AA639 - 759190 - 310
33BB453 - 6384 - 189
44BB639 - 759190 - 310

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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