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- PDB-1vry: Second and Third Transmembrane Domains of the Alpha-1 Subunit of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vry
タイトルSecond and Third Transmembrane Domains of the Alpha-1 Subunit of Human Glycine Receptor
要素Glycine receptor alpha-1 chain
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GLYCINE RECEPTOR / SECOND TRANSMEMBRANE DOMAIN / THIRD TRANSMEMBRANE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / synaptic transmission, glycinergic / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / neuromuscular process controlling posture / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex / inhibitory synapse ...taurine binding / negative regulation of transmission of nerve impulse / synaptic transmission, glycinergic / positive regulation of acrosome reaction / acrosome reaction / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / neuromuscular process controlling posture / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / righting reflex / inhibitory synapse / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / glycinergic synapse / inhibitory postsynaptic potential / cellular response to ethanol / response to alcohol / chloride transport / adult walking behavior / cellular response to zinc ion / glycine binding / startle response / chloride channel complex / neuropeptide signaling pathway / neuronal action potential / monoatomic ion transport / muscle contraction / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / visual perception / chloride transmembrane transport / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / external side of plasma membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / dendrite / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2810 / Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2810 / Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Ma, D. / Liu, Z. / Li, L. / Tang, P. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2005
タイトル: Structure and Dynamics of the Second and Third Transmembrane Domains of Human Glycine Receptor.
著者: Ma, D. / Liu, Z. / Li, L. / Tang, P. / Xu, Y.
履歴
登録2005年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2005年7月26日ID: 1ZHD
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine receptor alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5301
ポリマ-8,5301
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50TARGET FUNCTION,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY, STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 Glycine receptor alpha-1 chain / Glycine receptor 48 kDa subunit / Strychnine binding subunit


分子量: 8530.070 Da / 分子数: 1 / 断片: SECOND AND THIRD TRANSMEMBRANE DOMAINS / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLRA1 / プラスミド: PLYSS / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23415

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
1212D NOESY
1312D TOCSY
1413D HNCA
1513D HNCO
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 15N FILTERED NOESY SPECTROSCOPY AND H/D EXCHANGE EXPERIMENTS TOGETHER WITH HA AND CA CHEMICAL SHIFT INDEXES FOR IDENTIFICATION OF INTRAHELICAL HYDROGEN BONDING.

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試料調製

詳細内容: 1MM TM23 U-15N, TRIFLUOROETHANOL-D2; 1MM TM23 U-15N,13C, TRIFLUOROETHANOL-D2
試料状態pH: 7 / : 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XPLOR-NIH2.9.6SCHWIETERS, C.D. ET AL精密化
XwinNMR2.6構造決定
NMRPIPE SGI6X構造決定
XPLOR-NIH2.9.6構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: TARGET FUNCTION,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY, STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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