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- PDB-1vrv: Structure of phosphorylated IIB (C384(SEP)) domain of the mannito... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vrv
タイトルStructure of phosphorylated IIB (C384(SEP)) domain of the mannitol-specific permease enzyme II
要素mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-mannitol phosphotransferase / sorbitol transmembrane transport / protein-N(PI)-phosphohistidine-mannitol phosphotransferase system transmembrane transporter activity / protein-phosphocysteine-mannitol phosphotransferase system transporter activity / mannitol transmembrane transport / protein-phosphocysteine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / : / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 ...Phosphotransferase system, mannitol-specific enzyme IIC / Phosphotransferase system EIIB component, mannitol-specific / : / Phosphotransferase system, EIIC component, type 2 / PTS_EIIC type-2 domain profile. / PTS EIIA domains phosphorylation site signature 2. / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2 / PTS_EIIB type-2 domain profile. / PTS EIIA type-2 domain / Phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system, EIIA 2 / PTS_EIIA type-2 domain profile. / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIC / Phosphotransferase system, EIIB component, type 2/3 / PTS system IIB component-like superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIB subunit / Phosphotransferase/anion transporter / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system mannitol-specific EIICBA component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Suh, J.Y. / Tang, C. / Cai, M. / Clore, G.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Visualization of the Phosphorylated Active Site Loop of the Cytoplasmic B Domain of the Mannitol Transporter II(Mannitol) of the Escherichia coli Phosphotransferase System by NMR ...タイトル: Visualization of the Phosphorylated Active Site Loop of the Cytoplasmic B Domain of the Mannitol Transporter II(Mannitol) of the Escherichia coli Phosphotransferase System by NMR Spectroscopy and Residual Dipolar Couplings.
著者: Suh, J.Y. / Tang, C. / Cai, M. / Clore, G.M.
履歴
登録2005年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,0281
ポリマ－11,0281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 150REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 mannitol-specific PTS system enzyme IIABC components / IIBMTL PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II / B COMPONENT / EIIB-MTL


分子量: 11028.347 Da / 分子数: 1 / 断片: IIB DOMAIN / 変異: C384(SEP) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00550

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111(1) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121(2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS
131(3) 3D HETERONUCLEAR SEPARATED NOE EXPTS
141(4) IPAP AND COUPLED HSQC EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS.

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試料調製

試料状態イオン強度: 0 EXCEPT FOR RDC MEASUREMENTS IN PHAGE PF1 WHERE IT WAS 0.5M
pH: 7.4 / 温度: 303.00 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX600BrukerDMX6006001
Bruker DRX600BrukerDRX6006002
Bruker DMX650BrukerDMX6507503

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解析

NMR software名称: X-PLOR NIH / バージョン: (HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH) / 開発者: SCHWIETERS, KUSZEWSKI, TJANDRA, CLORE / 分類: 精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (N-H, N-C' AND HN-C') IN THREE ALIGNMENT ...詳細: THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS (N-H, N-C' AND HN-C') IN THREE ALIGNMENT MEDIA; A QUARTIC VAN DE WAALS REPULSION TERM, AND A TORSION ANGLE DATABASE POTENTIAL OF MEAN FORCE. IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN FOR FOR THE ACTIVE SITE LOOP (RESIDUES 383-393) REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL 150 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. NOTE ONLY THE COORDINATES OF THE ACTIVE SITE LOOP (RESIDUES 383-393) HAVE BEEN REFINED; THE REMAINDER OF THE PROTEIN COORDINATES ARE HELD FIXED AT THEIR POSITIONS IN UNPHOSPHORYLATED IIBMTL (PDB ACCESSION CODE 1VKR). THE LAST COLUMN FOR RESIDUES OUTSIDE THE ACTIVE SITE REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL 100 SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS FOR THE STRUCTURE OF THE PREVIOUSLY DETERMINED UNPHOSPHORYLATED STATE (PDB ACCESSION CODE 1VKR). EXPERIMENTAL RESTRAINTS INVOLVING THE PHOSPHORYLATED ACTIVE SITE RESIDUES 383-394: 83 NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS (8 INTRARESIDUE, 17 SEQUENTIAL, 20 MEDIUM RANGE AND 38 LONG-RANGE INTERRESIDUE) 21 TORSION ANGLES (10 PHI, 9 PSI AND TWO CHI1) 11 N-H, 11 N-C' and 11 HN-C' RDCS IN PHAGE PF1 11 N-H, 6 N-C' AND 6 HN-C' RDCS IN NEUTRAL ANISOTROPIC GEL 10 N-H RDCS IN A POSITIVELY CHARGED ANISOTROPIC GEL 12 RESTRAINTS FOR 6 BACKBONE H-BONDS INVOLVING ONE ACTIVE SITE RESIDUE 2 RESTRAINTS FOR A PHOSPHORYL-NH(SER391) H-BOND DEMONSTRATED BY OBSERVATION OF A 3JNP COUPLING. THE TOTAL NUMBER OF RDCS MEASURED FOR THE WHOLE PROTEIN WAS: 192 IN PHAGE PF1, 139 IN NEUTRAL GEL, AND 55 IN POSITIVE GEL. EXCLUDING A FEW OUTLIERS INVOLVING ONLY RESIDUES 386-391 WITHIN THE ACTIVE SITE, THE REMAINING RDCS FIT THE STRUCTURE OF THE UNPHOSPHORYLATED STATE (COORDINATES 1VKR) EXTREMELY WELL INDICATING THAT THE ONLY BACKBONE CONFORMATIONAL CHANGES THAT OCCUR UPON PHOSPHORYLATION ARE LOCALIZED SPECIFICALLY TO THE ACTIVE SITE (RESIDUES 383-393). THEREFORE ONLY THE COORDINATES OF THE ACTIVE SITE WERE REFINED WITH THE COORDINATES OF THE REMAINDER OF THE PROTEIN FIXED TO THEIR POSITIONS IN 1VKR.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 150 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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