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- PDB-1vrs: Crystal structure of the disulfide-linked complex between the N-t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vrs
タイトルCrystal structure of the disulfide-linked complex between the N-terminal and C-terminal domain of the electron transfer catalyst DsbD
要素(Thiol:disulfide interchange protein dsbD) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / DsbD / immunoglobulin-like / thioredoxin-like / disulfide-linked
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-disulfide reductase / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / cytochrome complex assembly / response to copper ion / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / electron transfer activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thioredoxin-like / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain ...Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulphide interchange protein DsbD / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain superfamily / DsbD gamma / Thioredoxin-like / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal domain / Thiol:disulfide interchange protein DsbD, N-terminal / Cytochrome C biogenesis protein, transmembrane domain / Cytochrome C biogenesis protein transmembrane domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like fold / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Rozhkova, A. / Stirnimann, C.U. / Frei, P. / Grauschopf, U. / Brunisholz, R. / Gruetter, M.G. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structural basis and kinetics of inter- and intramolecular disulfide exchange in the redox catalyst DsbD
著者: Rozhkova, A. / Stirnimann, C.U. / Frei, P. / Grauschopf, U. / Brunisholz, R. / Gruetter, M.G. / Capitani, G. / Glockshuber, R.
履歴
登録2005年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2005年7月12日ID: 1SE1
改定 1.02005年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
D: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
E: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
C: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
F: Thiol:disulfide interchange protein dsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1936
ポリマ－93,1936
非ポリマー00
水5,116284
1
A: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
D: Thiol:disulfide interchange protein dsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0642
ポリマ－31,0642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area12540 Å2
手法PISA
2
B: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
E: Thiol:disulfide interchange protein dsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0642
ポリマ－31,0642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12880 Å2
手法PISA
3
C: Thiol:disulfide interchange protein dsbD
F: Thiol:disulfide interchange protein dsbD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0642
ポリマ－31,0642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.46, 52.60, 107.92
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein dsbD / Protein-disulfide reductase / C-type cytochrome biogenesis protein cycZ / Inner membrane copper ...Protein-disulfide reductase / C-type cytochrome biogenesis protein cycZ / Inner membrane copper tolerance protein


分子量: 15982.631 Da / 分子数: 3 / 断片: N-terminal domain, Residues 1-143 / 変異: C103S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: W3110 / 遺伝子: DSBD, DIPZ, CYCZ, CUTA2, B4136 / プラスミド: pDsbA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Rosetta / 参照: UniProt: P36655, protein-disulfide reductase
#2: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein dsbD / Protein-disulfide reductase / C-type cytochrome biogenesis protein cycZ / Inner membrane copper ...Protein-disulfide reductase / C-type cytochrome biogenesis protein cycZ / Inner membrane copper tolerance protein


分子量: 15081.867 Da / 分子数: 3 / 断片: C-terminal domain, Residues 438-565 / 変異: C464S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: W3110 / 遺伝子: DSBD, DIPZ, CYCZ, CUTA2, B4136 / プラスミド: pDsbA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Rosetta / 参照: UniProt: P36655, protein-disulfide reductase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.43 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium acetate, sodium formate, PEG 2000 MME, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 98.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.751 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月5日 / 詳細: Dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.751 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→20 Å / Num. all: 24676 / Num. obs: 24336 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 68.8 Å2 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 2.85→2.95 Å / 冗長度: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 2376 / Rsym value: 0.362 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JZD

1jzd


解像度: 2.85→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.284 707 RANDOM
Rwork0.224 --
all-24676 -
obs-24336 -
原子変位パラメータBiso mean: 38.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.058 Å20 Å22.138 Å2
2--2.236 Å20 Å2
3---3.822 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5670 0 0 284 5954
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0076
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.24
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.4741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.3152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.6432.5
LS精密化 シェル解像度: 2.85→3.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.043 /
Rfactor反射数
Rfree0.443 105
Rwork0.349 -
obs-3693
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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