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- PDB-1vrk: THE 1.9 ANGSTROM STRUCTURE OF E84K-CALMODULIN RS20 PEPTIDE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vrk
タイトルTHE 1.9 ANGSTROM STRUCTURE OF E84K-CALMODULIN RS20 PEPTIDE COMPLEX
要素
  • CALMODULIN
  • RS20
キーワードCOMPLEX(CALCIUM-BINDING PROTEIN/PEPTIDE) / CALMODULIN / CALCIUM BINDING / HELIX-LOOP-HELIX / SIGNALLING / COMPLEX(CALCIUM-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) / COMPLEX(CALCIUM-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tonic smooth muscle contraction / myosin-light-chain kinase / myosin light chain kinase activity / cleavage furrow / stress fiber / lamellipodium / calmodulin binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type ...Myosin Light Chain Kinase 1, Kinase domain / Unstructured linker between I-set domains 2 and 3 on MYLCK / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / Myosin light chain kinase, smooth muscle
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Weigand, S. / Anderson, W.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Analysis of the functional coupling between calmodulin's calcium binding and peptide recognition properties.
著者: Mirzoeva, S. / Weigand, S. / Lukas, T.J. / Shuvalova, L. / Anderson, W.F. / Watterson, D.M.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Target Enzyme Recognition by Calmodulin: 2.4 A Structure of a Calmodulin-Peptide Complex
著者: Meador, W.E. / Means, A.R. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1997年9月24日処理サイト: BNL
改定 1.01999年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650HELIX THE STRUCTURAL CONSEQUENCE OF THE E84K MUTATION RELATIVE TO THE WILD TYPE STRUCTURE ...HELIX THE STRUCTURAL CONSEQUENCE OF THE E84K MUTATION RELATIVE TO THE WILD TYPE STRUCTURE (REFERENCE 1 ABOVE) IS AN ALTERATION OF THE RESIDUE 84 CONFORMATION AND A FIVE DEGREE MOVEMENT OF HELIX E (HELIX 5) AWAY FROM THE PEPTIDE

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
B: RS20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1897
ポリマ－18,9702
非ポリマー2195
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.209, 40.560, 32.774
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN


分子量: 16642.338 Da / 分子数: 1 / 変異: E84K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 解説: CONSENSUS SEQUENCE FROM A NUMBER OF SOURCES; / プラスミド: PVUCH-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): UT481 / 参照: GenBank: 3561059
#2: タンパク質・ペプチド RS20


分子量: 2327.696 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRP 4 IS NE-FORMYLATED / 参照: UniProt: P11799*PLUS, EC: 2.7.1.117
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ENHANCEMENT OF CALMODULIN'S CALCIUM BINDING BY SMOOTH MUSCLE/NONMUSCLE MYOSIN LIGHT CHAIN ...THE ENHANCEMENT OF CALMODULIN'S CALCIUM BINDING BY SMOOTH MUSCLE/NONMUSCLE MYOSIN LIGHT CHAIN KINASE OR THE RS20 PEPTIDE ANALOG (CHAIN B) IS DIMINISHED BY THE MUTATION OF GLUTAMATE-84 TO LYSINE (E84K). THE PRESENCE OR ABSENCE OF THE FORMYL BLOCKING GROUP ON TRYPTOPHAN-4 OF THE PEPTIDE HAS NO EFFECT ON THE CALCIUM BINDING PROPERTIES OF EITHER THE WILD-TYPE OR E84K MUTANT CALMODULIN. (UNPUBLISHED)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
19.6 mg/mlE84K-CaM1drop
210 mMTris-HCl1drop
33 mg/mlpeptide1drop
44 %PEG80001drop
520 mMsodium acetate1drop
61 mM1dropCaCl2
70.002 %sodium azide1drop
820 %PEG80001reservoir
9100 mMsodium acetate1reservoir
105 mM1reservoirCaCl2
110.01 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→18.2 Å / Num. obs: 11190 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 7.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0649 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.9→2.05 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 65

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CDL: SECOND COMPLEX (SEGID B AND F) OF THE ASYMMETRIC UNIT

1cdl


解像度: 1.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1029 10.3 %RANDOM
Rwork0.171 ---
obs0.171 10032 78 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1343 0 8 141 1492
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.981.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.562
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it9.642.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 86 9.7 %
Rwork0.256 805 -
obs--41.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAMETER.ELEMENTSCALCIUM.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WAT_ACT_FOR.PARWAT_ACT_FOR.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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