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- PDB-1vrc: Complex of enzyme IIAmannose and the histidine-containing phospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vrc
タイトルComplex of enzyme IIAmannose and the histidine-containing phosphocarrier protein HPr from escherichia coli nmr, restrained regularized mean structure
要素
  • PTS system, mannose-specific IIAB component
  • Phosphocarrier protein HPr
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHOTRANSFERASE / KINASE / SUGAR TRANSPORT / COMPLEX (TRANSFERASE-PHOSPHOCARRIER)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-Npi-phosphohistidine-D-mannose phosphotransferase / mannose transmembrane transport / protein-N(PI)-phosphohistidine-mannose phosphotransferase system transporter activity / fructose import across plasma membrane / phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / N-acetylglucosamine transport / antisigma factor binding / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of glycogen catabolic process ...protein-Npi-phosphohistidine-D-mannose phosphotransferase / mannose transmembrane transport / protein-N(PI)-phosphohistidine-mannose phosphotransferase system transporter activity / fructose import across plasma membrane / phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / N-acetylglucosamine transport / antisigma factor binding / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of glycogen catabolic process / regulation of carbon utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / kinase activity / protein homodimerization activity / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, mannose family IIA component / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component, subgroup / : / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component superfamily / PTS system sorbose subfamily IIB component / PTS_EIIB type-4 domain profile. / PTS system mannose/sorbose specific IIA subunit / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component ...Phosphotransferase system, mannose family IIA component / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component, subgroup / : / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component / Phosphotransferase system, sorbose subfamily IIB component superfamily / PTS system sorbose subfamily IIB component / PTS_EIIB type-4 domain profile. / PTS system mannose/sorbose specific IIA subunit / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component / Phosphotransferase system, mannose-type IIA component superfamily / PTS system fructose IIA component / PTS_EIIA type-4 domain profile. / Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHITE ION / Phosphocarrier protein HPr / PTS system mannose-specific EIIAB component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Clore, G.M. / Williams, D.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Solution NMR structure of the 48-kDa IIAMannose-HPr complex of the Escherichia coli mannose phosphotransferase system.
著者: Williams, D.C. / Cai, M. / Suh, J.Y. / Peterkofsky, A. / Clore, G.M.
履歴
登録2005年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年6月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / pdbx_database_remark / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_asym / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_PDB_model_num / _atom_site.type_symbol / _entity.pdbx_number_of_molecules / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.dist / _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num / _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id / _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 7 IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL ... IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. IT IS IMPORTANT TO NOTE THAT THE VALUES GIVEN FOR THE BACKBONE ATOMS AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS PROVIDE ONLY A MEASURE OF THE PRECISION WITH WHICH THE RELATIVE ORIENTATION OF THE TWO PROTEINS HAVE BEEN DETERMINED AND DOES NOT TAKE INTO ACCOUNT THE ERRORS IN THE X-RAY COORDINATES OF HPR AND IIAMAN. RESIDUE NUMBERING: IIAMAN: 1-136 (THE N-TERMINAL METHIONINE IS CLEAVED AND RESIDUES 131-136 WERE DISORDERED. RESIDUES 134-136 ARE CLONING ARTIFACTS; SEE REMARKS IN THE 1PDO CRYSTAL STRUCTURE.) HPR: 201-285 (CORRESPONDING TO RESIDUES 1-85). PHOSPHATES: RESIDUES 401 AND 402. TWO SETS OF COORDINATES ARE GIVEN: MODEL 1: RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES FOR THE MODEL OF THE ASSOCIATIVE PHOSPHORYL TRANSITION STATE HPR-IIAMTL COMPLEX. EXPERIMENTAL RESTRAINTS ARE IDENTICAL TO THOSE USED FOR MODEL 2, BUT COVALENT GEOMETRY RESTRAINTS ARE INCLUDED RELATING TO THE PENTACOORDINATE PHOSPHORYL GROUP IN A TRIGONAL BIPYRAMIDAL GEOMETRY. THE STRUCTURE IS DERIVED FROM MODEL 2 BY RESTRAINED REGULARIZATION IN WHICH ONLY THE ACTIVE SITE HISTIDINES, THE BACKBONE IMMIEDIATELY ADJACENT (ONE RESIDUE ON EITHER SIDE) TO THE ACTIVE SITE HISTIDINES, AND THE INTERFACIAL SIDECHAINS ARE ALLOWED TO MOVE. THE N-P BOND LENGTHS ARE RESTRAINED TO 2 A. IIAMAN-HPR COMPLEX RMS DEVIATIONS FROM NOE DISTANCE RESTRAINTS: 0.009 A RMS DEVIATIONS FROM SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS: 0.0 DEG. DIPOLAR COUPLING R-FACTORS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012): IIAMAN HPr NH 11.6 18.5/12.4 MODEL 2: RESTRAINED REGULARIZED MEAN COORDINATES OF THE UNPHOSPHORYLATED IIAMAN-HPR COMPLEX SOLVED ON THE BASIS OF 58x2 INTERMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE DISTANCE RESTRAINTS BETWEEN THE TWO MOLECULES OF HPR AND THE IIAMAN DIMER, 47x2 INTRA AND 16x2 INTER-SUBUNIT IIAMAN DISTANCE RESTRAINTS RELATING ONLY TO INTERFACIAL SIDECHAINS, 39x2 INTRAMOLECULAR HPR cwDISTANCE RESTRAINTS RELATING ONLY TO INTERFACIAL SIDECHAINS, 29x2 INTERFACIAL SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS, 92X2 RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FOR IIAMAN AND 66X2 RESIDUAL DIPOLAR COUPLINGS FOR HPR. WAS USED FOR THE DIPOLAR COUPLINGS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012). NOTE THE NH DIPOLAR COUPLINGS FOR FULLY BOUND HPR (I.E. BOTH BIDNING SITES ON IIAMAN FULLY SATURATED) ARE BACKCALCULATED FROM THE DIPOLAR COUPLINGS MEASURED FOR A SAMPLE WITH A THREE-FOLD MOLAR EXCESS OF HPR OVER IIAMAN BINDING SITES AND A SAMPLE OF FREE HPR. THE FIRST VALUE OF THE R-FACTOR USES DIPOLAR COUPLINGS FOR THE FULLY BOUND STATE BACK-CALCULATED USING THE MEASURED VALUES OF THE DIPOLAR OUPLINGS FOR FREE HPR; WHILE THE SECOND NUMBER USES THE CALCULATED VALUES OF THE DIPOLAR COUPLINGS FOR FREE HPR DERIVED FROM THE MEASURED VALUES AND THE CRYSTAL STRUCTURE OF FREE HPR USING SINGULAR VALUE DECOMPOSITION. NOTE A SINGLE ALIGNMENT TENSOR IS USED. THE DIPOLAR COUPLING R-FACTOR OBTAINED BY SINGULAR VALUE DECOMPOSITION AGAINST THE CRYSTAL STRUCTURES OF IIAMAN AND HPR INDIVIDUAL ARE THE SAME AS THOSE OBTAINED FOR THE COMPLEX AS A WHOLE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS system, mannose-specific IIAB component
B: PTS system, mannose-specific IIAB component
C: Phosphocarrier protein HPr
D: Phosphocarrier protein HPr
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9286
ポリマ－47,7704
非ポリマー1582
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area6300 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17510 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)2 / 100REGULARIZED MEAN STRUCTURES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PTS system, mannose-specific IIAB component / EIIAB-Man / Mannose-permease IIAB component / Phosphotransferase enzyme II / AB component / EIII-Man


分子量: 14755.821 Da / 分子数: 2 / 断片: EIIA DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: manX, gptB, ptsL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P69797, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
#2: タンパク質 Phosphocarrier protein HPr / Histidine-containing protein


分子量: 9129.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ptsH, hpr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA04
#3: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト


分子量: 78.972 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111) TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121(2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS
131(3) 3D,4D HETERONUCLEAR SEPARATED, FILTERED NOE EXPTS'
161(4) TRSOE-BASED 2D, 3D EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS. DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN A NEMATIC PHASE OF A 5% PEG/HEXANOL (SURFACTANT TO ALCOHOL RATION OF 0.96)

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試料調製

試料状態イオン強度: 40 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.5 / 温度: 308.00 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE DMXBrukerAVANCE DMX5001
Bruker AVANCE DMXBrukerAVANCE DMX6002
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX7503
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX8004
Bruker AVANCE DRXBrukerAVANCE DRX8005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR NIH(HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH)CLORE, KUSZEWSKI, SCHWIETERS, TJANDRA精密化
X-PLOR NIHCLORE, KUSZEWSKI, SCHWIETERS, TJANDRA構造決定
精密化手法: CONJOINED RIGID BODY, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302). THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR NOE RESTRAINTS, ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY CONJOINED RIGID BODY/TORSION ANGLE DYNAMICS (SCHWIETERS & CLORE (2001) J.MAGN.RESON 152, 288-302). THE TARGET FUNCTIONS COMPRISES TERMS FOR NOE RESTRAINTS, SIDECHAIN TORSION ANGLE RESTRAINTS, RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J.MAGN.RESON. 131, 159-162 (1998); J.MAGN.RESON.133, 216-221(1998)), A RADIUS OF GYRATION TERM (KUSZEWSKI ET AL.(1999), A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129- 136), AND A TORSION ANGLE CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL OF MEAN FORCE (CLORE AND KUSZEWSKI 2002) J.AM.CHEM.SOC 124, 2866-2867). THE STARTING COORDINATE COME FROM THE X-RAY STRUCTURES (WITH PROTONS ADDED) OF E. COLI HPR (1POH, JIA ET AL. (1993) J.BIOL.CHEM. 268, 22940-22501, RESOLUTION 2.0 A); AND IIAMAN (1PDO, NUNN ET AL. (1996) J.MOL.BI J.MOL.BIOL. 259, 502-511; RESOLUTION 1.7A). THE BACKBONE COORDINATES AND NON-INTERFACIAL SIDECHAINS ARE TREATED AS RIGID BODIES THROUGHOUT WITH THE IIAMAN DIMER HELD FIXED, THE TWO HPR MOLECULES ALLOWED TO ROTATE AND TRANSLATE, AND THE AXIS OF THE SINGLE DIPOLAR COUPLING ALIGNMENT TENSOR FREE TO ROTATE. THE INTERFACIAL SIDECHAINS ARE GIVEN FULL TORSIONAL DEGREES OF FREEDOM.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: REGULARIZED MEAN STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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