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- PDB-6wbh: Crystal structure of mRECK(CC4) in fusion with engineered MBP at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wbh
タイトルCrystal structure of mRECK(CC4) in fusion with engineered MBP at medium resolution
要素Maltodextrin-binding protein,Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs fusion
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signaling / 4-helix bundle / extracellular domain / vascularization / blood-brain barrier / Maltose-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of establishment of blood-brain barrier / : / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / blood vessel maturation / metalloendopeptidase inhibitor activity / Wnt-protein binding / negative regulation of extracellular matrix disassembly / embryonic forelimb morphogenesis / Wnt signalosome / endopeptidase inhibitor activity ...regulation of establishment of blood-brain barrier / : / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / blood vessel maturation / metalloendopeptidase inhibitor activity / Wnt-protein binding / negative regulation of extracellular matrix disassembly / embryonic forelimb morphogenesis / Wnt signalosome / endopeptidase inhibitor activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / regulation of angiogenesis / maltodextrin transmembrane transport / canonical Wnt signaling pathway / coreceptor activity / side of membrane / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / extracellular matrix organization / embryo implantation / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / negative regulation of cell migration / cell chemotaxis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs / : / : / : / : / : / : / RECK-like, EGF-like 1 domain / Reversion-inducing cysteine-rich with Kazal motifs, N-terminal / RECK, frizzled-like domain ...Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs / : / : / : / : / : / : / RECK-like, EGF-like 1 domain / Reversion-inducing cysteine-rich with Kazal motifs, N-terminal / RECK, frizzled-like domain / RECK-like, CC4 domain / RECK-like, EGF-like 1 domain / RECK, fibronectin type I module / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.455 Å
Model detailsmouse RECK CC domain 4 in fusion with engineered Maltose Binding Protein at medium resolution
データ登録者Chang, T.H. / Hsieh, F.L. / Gabelli, S.B. / Nathans, J.
資金援助 米国, フランス, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY018637 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000130/2017-L フランス
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Structure of the RECK CC domain, an evolutionary anomaly.
著者: Chang, T.H. / Hsieh, F.L. / Smallwood, P.M. / Gabelli, S.B. / Nathans, J.
履歴
登録2020年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_entity_instance_feature.auth_comp_id / _pdbx_entity_instance_feature.comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月18日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.country
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein,Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6055
ポリマ－49,0961
非ポリマー5094
水3,927218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.222, 110.599, 57.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein,Reversion-inducing cysteine-rich protein with Kazal motifs fusion / mRECK


分子量: 49096.473 Da / 分子数: 1
変異: D84A,K85A,E174A,N175A,A217H,K221H,K241A,A314V,I319V,E361A,K364A,D365A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: malE, DJ492_13065, EPS91_05465, FV295_14110, NCTC8450_00456, Reck
プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle (DE3)
参照: UniProt: A0A376KDN7, UniProt: Q9Z0J1, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate, pH 4.6, 25% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→45.53 Å / Num. obs: 19054 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 6.3 % / CC1/2: 0.947 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.208 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.511 / Num. unique obs: 1811 / CC1/2: 0.837 / Rpim(I) all: 0.222 / Rrim(I) all: 0.562 / % possible all: 94.52

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation5.78 Å45.53 Å
Translation5.78 Å45.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
PHASER2.8.1位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SET

3set


解像度: 2.455→45.53 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2196 932 4.9 %
Rwork0.1944 --
obs0.1957 19015 97.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 138.3 Å2 / Biso mean: 23.4561 Å2 / Biso min: 6.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.455→45.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3322 0 47 219 3588
Biso mean--17.83 25.35 -
残基数----431
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.455-2.580.28051510.2383242394
2.5839-2.74580.23221060.211253797
2.7458-2.95770.2311180.2236252397
2.9577-3.25530.22681430.1938254598
3.2553-3.72620.21351370.1779261099
3.7262-4.69380.1971370.1737265299
4.6938-45.530.2011400.18962793100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8169-0.0267-0.36581.140.17990.77320.06520.01350.1444-0.2563-0.08170.1685-0.1914-0.20550.00980.16360.0341-0.00990.16220.02180.1518-9.956740.9864-19.4219
20.4720.0130.13690.78620.00840.40220.0301-0.0909-0.03450.0498-0.0308-0.1650.0240.2404-0.00020.11860.04650.0060.10610.01830.08620.634727.3499-11.6821
30.8204-0.1682-0.12460.88530.28471.10390.0642-0.0054-0.1033-0.027-0.09310.03690.0104-0.08920.04450.1139-0.00050.00240.09510.00620.1238-12.071613.8971-10.6793
40.60620.0449-0.12530.62330.09840.24940.02980.0233-0.0332-0.13340.0123-0.0147-0.01610.0042-0.02160.12220.0246-0.00120.11830.0260.1022-2.664128.6799-12.5622
51.33492.1842-0.55863.5748-0.91720.2252-0.20470.13160.0612-0.70430.21380.20650.2290.0345-0.17780.29610.024-0.05360.2661-0.07230.1893-3.916223.3378-35.6988
61.6997-0.1674-0.05461.1807-0.01271.48490.1427-0.24250.04120.1186-0.08830.1178-0.14890.0592-0.01380.20820.0005-0.00180.2513-0.04790.16411.228540.3538-48.0195
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 75 )A4 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 76 through 133 )A76 - 133
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 134 through 247 )A134 - 247
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 248 through 354 )A248 - 354
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 355 through 389 )A355 - 389
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 390 through 434 )A390 - 434

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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