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- PDB-1vjo: Crystal structure of Alanine--glyoxylate aminotransferase (ALR100... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vjo
タイトルCrystal structure of Alanine--glyoxylate aminotransferase (ALR1004) from Nostoc sp. at 1.70 A resolution
要素alanine--glyoxylate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / 17130350 / ALR1004 / ALANINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Nostoc sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of an alanine-glyoxylate aminotransferase from Anabaena sp. at 1.70 A resolution reveals a noncovalently linked PLP cofactor
著者: Han, G.W. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Jaroszewski, L. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / ...著者: Han, G.W. / Schwarzenbacher, R. / Page, R. / Jaroszewski, L. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Dai, X. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Hampton, E. / Haugen, J. / Hornsby, M. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Lesley, S.A. / Levin, I. / McMullan, D. / McPhillips, T.M. / Miller, M.D. / Morse, A. / Moy, K. / Nigoghossian, E. / Ouyang, J. / Paulsen, J. / Quijano, K. / Reyes, R. / Sims, E. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / von Delft, F. / Wang, X. / West, B. / White, A. / Wolf, G. / Xu, Q. / Zagnitko, O. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2004年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations ...Advisory / Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alanine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9972
ポリマ－43,7501
非ポリマー2471
水7,620423
1
A: alanine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子

A: alanine--glyoxylate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9944
ポリマ－87,4992
非ポリマー4942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area8720 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area25320 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.258, 101.057, 97.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-405-

HOH

21A-439-

HOH

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要素

#1: タンパク質 alanine--glyoxylate aminotransferase


分子量: 43749.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nostoc sp. (バクテリア) / 株: PCC 7120 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8YY48, alanine-glyoxylate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.95 %
結晶化温度: 293 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
詳細: 0.06M HEPES, 0.04M HEPES_Na, 12% PEG MME 5000, 0.2M NP_Calcium Chloride , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 %PEG5000 MME1reservoir
20.2 M1reservoirpH7.5CaCl2
30.1 MHEPES1reservoir
410 %ethylene glycol1reservoir
510 mMTris1droppH7.8
6150 mM1dropNaCl
722 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月29日 / 詳細: bent conical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: bent cylindrical Ge(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→31.18 Å / Num. obs: 42759 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 26.42 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3161 / Rsym value: 0.722 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 39819 / % possible obs: 92 % / Num. measured all: 313619 / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74.9 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALA4.2)データスケーリング
SHELXD位相決定
REFMAC5.1.9999精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→31.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 3.743 / SU ML: 0.064 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. UNLIKE FOR PLP IN MANY PDB STRUCTURES, THE DENSITY SHOWS CLEARLY THAT IT IS NOT COVALENTLY BOUND IN THIS STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20182 2043 5.1 %RANDOM
Rwork0.15135 ---
obs0.15383 37725 91.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.148 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→31.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 16 423 3343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.964082
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7265375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.77623.359128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.27815496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6021525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2466
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022258
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21440
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2060.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0771.51926
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29423016
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.60631235
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.764.51066
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 162 6.11 %
Rwork0.223 2491 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 25.0623 Å / Origin y: 46.4533 Å / Origin z: 25.2188 Å
111213212223313233
T-0.1132 Å2-0.0252 Å20.0064 Å2--0.1132 Å2-0.0166 Å2---0.117 Å2
L0.936 °20.0145 °2-0.527 °2-0.5168 °20.2503 °2--0.9419 °2
S-0.0922 Å °0.0606 Å °-0.047 Å °0.0538 Å °-0.0051 Å °0.0557 Å °0.1598 Å °-0.1787 Å °0.0972 Å °
精密化 TLSグループSelection: ALL
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.202 / Rfactor Rwork: 0.151
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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