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- PDB-1vj3: STRUCTURAL STUDIES ON BIO-ACTIVE COMPOUNDS. CRYSTAL STRUCTURE AND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vj3
タイトルSTRUCTURAL STUDIES ON BIO-ACTIVE COMPOUNDS. CRYSTAL STRUCTURE AND MOLECULAR MODELING STUDIES ON THE PNEUMOCYSTIS CARINII DIHYDROFOLATE REDUCTASE COFACTOR COMPLEX WITH TAB, A HIGHLY SELECTIVE ANTIFOLATE.
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / TAB / NADPH / MOLECULAR MODELING
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Chem-TAB / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Pneumocystis carinii (ニューモシスチス)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cody, V. / Galitsky, N. / Rak, D. / Luft, J.R. / Queener, S.F. / Laughton, C.A. / Malcolm, F.G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structural studies on bioactive compounds. 30. Crystal structure and molecular modeling studies on the Pneumocystis carinii dihydrofolate reductase cofactor complex with TAB, a highly selective antifolate.
著者: Cody, V. / Chan, D. / Galitsky, N. / Rak, D. / Luft, J.R. / Pangborn, W. / Queener, S.F. / Laughton, C.A. / Stevens, M.F.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Ligand-Induced Conformational Changes in the Crystal Structures of Pneumocystis Carinii Dihydrofolate Reductase Complexes with Folate and Nadp+
著者: Cody, V. / Galitsky, N. / Rak, D. / Luft, J.R. / Pangborn, W. / Queener, S.F.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The Structure of Pneumocystis Carinii Dihydrofolate Reductase to 1.9 A Resolution
著者: Champness, J.N. / Achari, A. / Ballantine, S.P. / Bryant, P.K. / Delves, C.J. / Stammers, D.K.
履歴
登録2004年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2004年1月20日ID: 1D8R
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0013
ポリマ－23,7871
非ポリマー1,2132
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.481, 43.137, 61.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 71 OMEGA = 0.02
2: CIS GLYCINE - GLY 125 OMEGA = 0.07 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE


分子量: 23787.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pneumocystis carinii (ニューモシスチス)
遺伝子: C-DNA P.CARINII DHFR / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16184, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-TAB / ACETIC ACID N-[2-CHLORO-5-[6-ETHYL-2,4-DIAMINO-PYRIMID-5-YL]-PHENYL]-[BENZYL-TRIAZEN-3-YL]ETHYL ESTER


分子量: 467.951 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H26ClN7O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
250 %(w/v)PEG200011
3100 mM11KCl
450 mMMES11pH6.0
1MES/KCl11

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月1日
放射モノクロメーター: GRAPH / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→8 Å / Num. obs: 10325 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 8 Å / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
AMoRE位相決定
PROFFT精密化
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
obs0.19 10325 97.8 %
all-11328 -
原子変位パラメータBiso mean: 24.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1678 0 94 75 1847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0650.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0810.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.5641.75
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.3782.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.6411.75
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.4262.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2280.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2290.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3130.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.3340.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.43
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor23.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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