[日本語] English
万見
- PDB-1vit: THROMBIN:HIRUDIN 51-65 COMPLEX -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vit
タイトルTHROMBIN:HIRUDIN 51-65 COMPLEX
要素
  • (EPSILON THROMBIN) x 3
  • ALPHA THROMBIN
  • HIRUDIN
キーワードCOMPLEX (SERINE PROTEASE/INHIBITOR) / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) / HYDROLASE / SERINE PROTEASE / BLOOD COAGULATION / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / platelet activation / : / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding ...fibrinogen binding / thrombin / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / acute-phase response / serine-type endopeptidase inhibitor activity / platelet activation / : / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Hirudin-3A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換, GRAPHICS / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Vitali, J. / Edwards, B.F.P.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Structure of a bovine thrombin-hirudin51-65 complex determined by a combination of molecular replacement and graphics. Incorporation of known structural information in molecular replacement.
著者: Vitali, J. / Martin, P.D. / Malkowski, M.G. / Olsen, C.M. / Johnson, P.H. / Edwards, B.F.
履歴
登録1996年1月31日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
L: EPSILON THROMBIN
H: ALPHA THROMBIN
I: HIRUDIN
M: EPSILON THROMBIN
F: EPSILON THROMBIN
G: EPSILON THROMBIN
J: HIRUDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3519
ポリマ－74,7057
非ポリマー6462
水00
1
L: EPSILON THROMBIN
H: ALPHA THROMBIN
I: HIRUDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7684
ポリマ－37,3443
非ポリマー4241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14280 Å2
手法PISA
2
M: EPSILON THROMBIN
F: EPSILON THROMBIN
G: EPSILON THROMBIN
J: HIRUDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5835
ポリマ－37,3624
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10830 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area15390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.400, 116.400, 200.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細THERE ARE TWO COMPLEXES PER ASYMMETRIC UNIT. EACH COMPLEX CONSISTS OF ONE MOLECULE OF THROMBIN AND ONE MOLECULE OF HIRUDIN 51 - 65. THROMBIN IN COMPLEX 1 IS ALPHA-THROMBIN AND IS CLEAVED BETWEEN RESIDUES 15 AND 16. CHAIN INDICATOR *L* IS USED FOR RESIDUES 1H - 15, CHAIN INDICATOR *H* IS CHAIN INDICATOR *H* IS USED FOR RESIDUES 16 - 246, AND CHAIN INDICATOR *I* IS USED FOR THE PEPTIDE. THROMBIN IN COMPLEX 2 IS EPSILON THROMBIN AND, IN ADDITION TO THE CUT BETWEEN RESIDUES 15 AND 16, IT IS ALSO CLEAVED BETWEEN RESIDUES 149A AND 149B. CHAIN INDICATORS IN COMPLEX 2 ARE *M* FOR RESIDUES 1H - 15, *F* FOR RESIDUES 15 - 149A, *G* FOR RESIDUES 149B - 247, AND *J* FOR THE PEPTIDE.

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 LMIJ

#1: タンパク質・ペプチド EPSILON THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド HIRUDIN


分子量: 1835.854 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 51 - 65 / 由来タイプ: 組換発現 / 参照: UniProt: P28507

-
タンパク質 , 3種, 3分子 HFG

#2: タンパク質 ALPHA THROMBIN


分子量: 29772.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#4: タンパク質 EPSILON THROMBIN


分子量: 17525.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#5: タンパク質 EPSILON THROMBIN


分子量: 12265.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00735, thrombin

-
糖 , 2種, 2分子

#6: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED FOR THROMBIN, BASED ON THE ...CHYMOTRYPSINOGEN NUMBERING (RATHER THAN SEQUENTIAL) SYSTEM IS USED FOR THROMBIN, BASED ON THE TOPOLOGICAL ALIGNMENT WITH THE STRUCTURE OF CHYMOTRYPSINOGEN (H. BRANDSTETTER ET AL., 1992, J. MOL. BIOL., V. 226, 1085). THE NUMBERING FOR THE PEPTIDE CORRESPONDS TO THE C-TERMINAL RESIDUES OF HIRUDIN.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP, RESERVOIRS CONTAINING 39% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 0.25 M AMMONIUM PHOSPHATE PH 8.0 AND 1% PEG4000. DROPS CONSISTED OF EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR AND PROTEIN SOLUTION ...詳細: HANGING DROP, RESERVOIRS CONTAINING 39% SATURATED AMMONIUM SULFATE, 0.25 M AMMONIUM PHOSPHATE PH 8.0 AND 1% PEG4000. DROPS CONSISTED OF EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR AND PROTEIN SOLUTION CONTAINING 23.5 MG/ML PROTEIN., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111.75 mg/mlpeptide1drop
319.5 %satammonium sulfate1drop
40.25 Mammonium phosphate1drop
50.5 %PEG40001drop
639 %satammonium sulfate1reservoir
71 %PEG40001reservoir
80.25 Mammonium phosphate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 3.2 Å / Num. obs: 11300 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 41
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.126

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, GRAPHICS
開始モデル: BOVINE THROMBIN IN COMPLEX WITH HIRUDIN

解像度: 3.2→7 Å / σ(F): 2
詳細: RESIDUES 51, 54, 62, 64, AND 65 OF PEPTIDE 1 HAVE POOR DENSITY. MOST OF PEPTIDE 2 IS EFFECTIVELY DISORDERED WITH RESIDUES 53, 54, 58, 59, 60, 61, 64, 65 HAVING POOR DENSITY. EXCEPT FOR A FEW ...詳細: RESIDUES 51, 54, 62, 64, AND 65 OF PEPTIDE 1 HAVE POOR DENSITY. MOST OF PEPTIDE 2 IS EFFECTIVELY DISORDERED WITH RESIDUES 53, 54, 58, 59, 60, 61, 64, 65 HAVING POOR DENSITY. EXCEPT FOR A FEW RESIDUES, THE TWO THROMBINS ARE GENERALLY WELL DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY MAPS FOR RESIDUES 1C - 14K AND 16 - 243.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.192 --
obs0.192 8659 69.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.8 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5029 0 42 0 5071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る