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- PDB-3i1u: Carboxypeptidase A Inhibited by a Thiirane Mechanism-Based inactivator -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i1u
タイトルCarboxypeptidase A Inhibited by a Thiirane Mechanism-Based inactivator
要素Carboxypeptidase A1 (Pancreatic)
キーワードHYDROLASE / CARBOXYPEPTIDASE A / THIIRANE / COVALENTLY-MODIFIED PROTEIN / ZINC-DEPENDENT PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxypeptidase A / leukotriene metabolic process / metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A ...Carboxypeptidase A, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Zn_pept / Zinc carboxypeptidase / Peptidase family M14 domain profile. / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S,3R)-2-benzyl-3-sulfanylbutanoic acid / Carboxypeptidase A1 / Carboxypeptidase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.391 Å
データ登録者Fernandez, D.
引用ジャーナル: Chem.Biol.Drug Des. / 年: 2010
タイトル: The X-ray structure of carboxypeptidase A inhibited by a thiirane mechanism-based inhibitor
著者: Fernandez, D. / Testero, S. / Vendrell, J. / Aviles, F.X. / Mobashery, S.
履歴
登録2009年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase A1 (Pancreatic)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,64210
ポリマ－34,7221
非ポリマー9209
水5,819323
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.319, 57.504, 57.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase A1 (Pancreatic)


分子量: 34721.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 組織: pancreas
参照: UniProt: A6H6Y4, UniProt: P00730*PLUS, carboxypeptidase A
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BTW / (2S,3R)-2-benzyl-3-sulfanylbutanoic acid / (2S,3R)-2-benzyl-3-mercaptobutanoic acid


分子量: 210.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14O2S
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 323 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細CPA CRYSTALS WERE SOAKED IN A SOLUTION CONTAINING 2-BENZYL-3,4-EPITHIOBUTANOIC ACID (ALSO KNOWN AS ...CPA CRYSTALS WERE SOAKED IN A SOLUTION CONTAINING 2-BENZYL-3,4-EPITHIOBUTANOIC ACID (ALSO KNOWN AS BEBA). THE ORIGINAL COMPOUND REACTS WITHIN THE ACTIVE SITE TO MAKE A COVALENT BOND WITH GLU-270 AND FORMS AN ESTER LINKAGE WITH THE CARBOXYL GROUP. THE THIIRANE RING AT THE 3 POSITION OF THE ORIGINAL COMPOUND IS OPENED AND CONVERTED TO A FREE THIOL (PRESUMABLY A THIOLATE). THE ESTER LINKAGE IS CLEARLY SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP. ALTHOUGH A RACEMIC MIXTURE OF THE INHIBITOR WAS USED TO INHIBIT THE ENZYME, ONLY THE D-ISOMER IS SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.72 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M AMMONIUM CHLORIDE, 0.02M TRIS, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8123 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si (111), horizontally focussing / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→57.544 Å / Num. all: 55180 / Num. obs: 53703 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 9.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 1.38→1.46 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.379 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. measured all: 33362 / Num. unique all: 6298 / Rsym value: 0.379 / % possible all: 77.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.38 Å30.78 Å
Translation3.38 Å30.78 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CTB

2ctb


解像度: 1.391→20.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / WRfactor Rfree: 0.161 / WRfactor Rwork: 0.144 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.927 / SU B: 0.714 / SU ML: 0.03 / SU R Cruickshank DPI: 0.054 / SU Rfree: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.053 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.162 1102 2.1 %RANDOM
Rwork0.148 ---
obs0.148 53692 98.87 %-
all-52590 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 43.7 Å2 / Biso mean: 9.564 Å2 / Biso min: 3.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å2-0.09 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.391→20.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2403 0 57 323 2783
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222538
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1371.9473437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5715302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.44423.913115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.9115400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7391510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021911
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.21210
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21726
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0780.2223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1910.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1040.241
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5481.51546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83722434
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.38331157
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0064.51003
LS精密化 シェル解像度: 1.391→1.427 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 74 -
Rwork0.203 3430 -
all-3504 -
obs--87.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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