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- PDB-1vgc: GAMMA-CHYMOTRYPSIN L-PARA-CHLORO-1-ACETAMIDO BORONIC ACID INHIBIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vgc
タイトルGAMMA-CHYMOTRYPSIN L-PARA-CHLORO-1-ACETAMIDO BORONIC ACID INHIBITOR COMPLEX
要素(GAMMA CHYMOTRYPSIN) x 3
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-V36 / Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / DIRECT SOLUTION WITH KNOWN STRUCTURE / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stoll, V.S. / Eger, B.T. / Hynes, R.C. / Martichonok, V. / Jones, J.B. / Pai, E.F.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Differences in binding modes of enantiomers of 1-acetamido boronic acid based protease inhibitors: crystal structures of gamma-chymotrypsin and subtilisin Carlsberg complexes.
著者: Stoll, V.S. / Eger, B.T. / Hynes, R.C. / Martichonok, V. / Jones, J.B. / Pai, E.F.
#1: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Probing the Specificity of the Serine Proteases Subtilisin Carlsberg and A-Chymotrypsin with Enantiomeric 1-Acetamido Boronic Acids. An Unexpected Reversal of the Normal
著者: Martichonok, V. / Jones, J.B.
#2: ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 1994
タイトル: Probing the Specificity of the S1 Binding Site of Subtilisin Carlsberg with Boronic Acids
著者: Seufer-Wasserthal, P. / Martichonok, V. / Keller, T.H. / Chin, B. / Martin, R. / Jones, J.B.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Gamma-Chymotrypsin is a Complex of Alpha-Chymotrypsin with its Own Autolysis Products
著者: Harel, M. / Su, C.T. / Frolow, F. / Silman, I. / Sussman, J.L.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure and Activity of Two Photoreversible Cinnamates Bound to Chymotrypsin
著者: Stoddard, B.L. / Bruhnke, J. / Porter, N. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
履歴
登録1997年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAMMA CHYMOTRYPSIN
B: GAMMA CHYMOTRYPSIN
C: GAMMA CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7136
ポリマ－25,2633
非ポリマー4513
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area9680 Å2
手法PISA
2
A: GAMMA CHYMOTRYPSIN
B: GAMMA CHYMOTRYPSIN
C: GAMMA CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子

A: GAMMA CHYMOTRYPSIN
B: GAMMA CHYMOTRYPSIN
C: GAMMA CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,42612
ポリマ－50,5256
非ポリマー9016
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area18240 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area17180 Å2
手法PISA
3
A: GAMMA CHYMOTRYPSIN

A: GAMMA CHYMOTRYPSIN

B: GAMMA CHYMOTRYPSIN
C: GAMMA CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子

B: GAMMA CHYMOTRYPSIN
C: GAMMA CHYMOTRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,42612
ポリマ－50,5256
非ポリマー9016
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation5_545-x+1/2,y-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation6_555x+1/2,-y+1/2,-z+1/21
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area16680 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area18740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.860, 69.860, 97.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質・ペプチド GAMMA CHYMOTRYPSIN


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: A-CHYMOTRYPSIN PURCHASED FROM SIGMA AND CONVERTED TO G-CHYMOTRYPSIN BY THE METHOD OF STODDARD ET AL., 1990, BIOCHEMISTRY, VOL. 29, P. 4871-4879
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

-
タンパク質 , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 GAMMA CHYMOTRYPSIN


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: A-CHYMOTRYPSIN PURCHASED FROM SIGMA AND CONVERTED TO G-CHYMOTRYPSIN BY THE METHOD OF STODDARD ET AL., 1990, BIOCHEMISTRY, VOL. 29, P. 4871-4879
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 GAMMA CHYMOTRYPSIN


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: A-CHYMOTRYPSIN PURCHASED FROM SIGMA AND CONVERTED TO G-CHYMOTRYPSIN BY THE METHOD OF STODDARD ET AL., 1990, BIOCHEMISTRY, VOL. 29, P. 4871-4879
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin

-
非ポリマー , 3種, 97分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-V36 / L-1-(4-CHLOROPHENYL)-2-(ACETAMIDO)ETHANE BORONIC ACID / L-PARA-CHLORO-1-ACETAMIDO BORONIC ACID


分子量: 258.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14BClNO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化手法: in scintillation vials / pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN SCINTILLATION VIALS IN 65% AMMONIUM SULFATE, 100 MM CACODYLATE, PH 6.5, in scintillation vials
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 詳細: Stoddard, B.L., (1990) Biochemistry, 29, 4871.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlchymotrypsin11
210 mMsodium cacodylate11
30.75 %satcetyltrimethylammonium bromide11
445 %satammonium sulfate11
565 %satammonium sulfate12

-
データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月1日 / 詳細: FRANKS MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→10 Å / Num. obs: 21972 / % possible obs: 75.29 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.72 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Rmerge(I) obs: 0.366 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 42.74
反射
*PLUS
% possible obs: 95.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: DIRECT SOLUTION WITH KNOWN STRUCTURE
開始モデル: PDB ENTRY 3GCH

3gch


解像度: 1.9→10 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1644 8.4 %RANDOM
Rwork0.1959 ---
obs0.1959 16276 75.29 %-
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2446 0 26 88 2560
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.677
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.48
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.633
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 116 4.9 %
Rwork0.318 1014 -
obs--42.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDXV36.PROTOPHCSDXV36.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.PEP
X-RAY DIFFRACTION3PAR.SULTOP.SUL
X-RAY DIFFRACTION4TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2502
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.48
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.633

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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