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- PDB-1vew: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vew
タイトルMANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE DISMUTASE / MANGANESE ENZYME / METALLOPROTEIN / DNA BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to selenium ion / response to acidic pH / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / antioxidant activity / removal of superoxide radicals / manganese ion binding / response to heat / response to oxidative stress ...cellular response to selenium ion / response to acidic pH / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / antioxidant activity / removal of superoxide radicals / manganese ion binding / response to heat / response to oxidative stress / protein homodimerization activity / DNA binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal ...Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / HYDROXIDE ION / Superoxide dismutase [Mn]
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Edwards, R.A. / Baker, H.M. / Whittaker, M.M. / Whittaker, J.W. / Jameson, G.B. / Baker, E.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli manganese superoxide dismutase at 2.1-angstrom resolution.
著者: Edwards, R.A. / Baker, H.M. / Whittaker, M.M. / Whittaker, J.W. / Jameson, G.B. / Baker, E.N.
履歴
登録1998年1月20日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
C: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
D: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,27512
ポリマ－91,9884
非ポリマー2888
水7,404411
1
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1386
ポリマ－45,9942
非ポリマー1444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17710 Å2
手法PISA
2
C: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
D: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1386
ポリマ－45,9942
非ポリマー1444
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.840, 108.910, 182.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-214-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.134086, 0.977846, 0.160742), (0.977948, 0.104362, 0.180905), (0.160122, 0.181454, -0.970276)10.109, -12.668, 22.894
2given(-0.079286, -0.99648, 0.027237), (-0.996167, 0.080214, 0.034875), (-0.036937, -0.024368, -0.99902)103.408, 51.431, 46.994
3given(-0.956616, -0.172522, -0.234782), (0.21721, -0.959375, -0.180053), (-0.194181, -0.223239, 0.955227)115.999, 41.21, 24.594

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要素

#1: タンパク質
MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE / MNSOD / MNSD


分子量: 22996.877 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: AB2463/PDT1-5 / 参照: UniProt: P00448, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-OH / HYDROXIDE ION / ヒドロキシド


分子量: 17.007 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: HO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE USING THE HANGING DROP METHOD. THE HANGING DROPS WERE SUSPENDED OVER 0.75ML OF WELL SOLUTION (16-30% PEG6000 AND 0.05M BICINE TITRATED TO PH8.5) AND ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE USING THE HANGING DROP METHOD. THE HANGING DROPS WERE SUSPENDED OVER 0.75ML OF WELL SOLUTION (16-30% PEG6000 AND 0.05M BICINE TITRATED TO PH8.5) AND CONSISTED OF 2UL OF WELL SOLUTION AND 2UL OF PROTEIN SOLUTION (MNSOD AT 12MG/ML IN WATER)., vapor diffusion - hanging drop
Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein1drop
28-15 %PEG60001drop
30.025 Mbicine titrated1drop
416-30 %PEG60001reservoir
50.05 Mbicine titrated1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-C / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: 0.3MM DIAMETER COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 56890 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 0.7 % / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Rsym value: 0.191 / % possible all: 77
反射
*PLUS
Num. measured all: 215051 / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 77 % / Rmerge(I) obs: 0.191

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MNG

1mng


解像度: 2.1→50 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT CSDX-PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rfree0.21 2874 5 %
Rwork0.188 --
all0.186 53872 -
obs0.186 53872 92 %
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER (J.MOL.BIOL.(1975)91, 201-228)
Bsol: 130 Å2 / ksol: 0.83 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6532 0 8 411 6951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0167160.4
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.290720.6
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.638921.2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0151800.65
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0169682.2
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.667003.4
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.11421572
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg15.61.2
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0162.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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