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万見
- PDB-1vad: MHC CLASS I H-2KB HEAVY CHAIN COMPLEXED WITH BETA-2 MICROGLOBULIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vad
タイトルMHC CLASS I H-2KB HEAVY CHAIN COMPLEXED WITH BETA-2 MICROGLOBULIN AND YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE
要素
  • BETA-2 MICROGLOBULIN
  • MHC CLASS I H-2KB HEAVY CHAIN
  • YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE
キーワードCOMPLEX (MHC I/PEPTIDE) / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / CLASS I MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX / MHC I / COMPLEX (MHC I-PEPTIDE) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,4-alpha-maltotriohydrolase activity / maltose catabolic process / oligo-1,6-glucosidase activity / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / alpha-1,4-glucosidase activity / alpha-glucosidase / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC ...glucan 1,4-alpha-maltotriohydrolase activity / maltose catabolic process / oligo-1,6-glucosidase activity / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / alpha-1,4-glucosidase activity / alpha-glucosidase / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / alpha-amylase activity / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / inner ear development / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / cellular defense response / Neutrophil degranulation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / iron ion transport / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to bacterium / external side of plasma membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / Glycosyl hydrolase, all-beta / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains ...Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / Glycosyl hydrolase, all-beta / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Glycoside hydrolase superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, K-B alpha chain / Alpha-glucosidase MAL32
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Fremont, D.H. / Wilson, I.A.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of an H-2Kb-ovalbumin peptide complex reveals the interplay of primary and secondary anchor positions in the major histocompatibility complex binding groove.
著者: Fremont, D.H. / Stura, E.A. / Matsumura, M. / Peterson, P.A. / Wilson, I.A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Crystal Structures of Two Viral Peptides in Complex with Murine Mhc Class I H-2Kb
著者: Fremont, D.H. / Matsumura, M. / Stura, E.A. / Peterson, P.A. / Wilson, I.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1992
タイトル: Emerging Principles for the Recognition of Peptide Antigens by Mhc Class I Molecules
著者: Matsumura, M. / Fremont, D.H. / Peterson, P.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録1994年11月1日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MHC CLASS I H-2KB HEAVY CHAIN
B: BETA-2 MICROGLOBULIN
P: YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4423
ポリマ－44,4423
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.010, 89.420, 45.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 MHC CLASS I H-2KB HEAVY CHAIN


分子量: 31648.322 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAINS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/B / 遺伝子: BETA-2-MICROGLOBULIN
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P01901
#2: タンパク質 BETA-2 MICROGLOBULIN


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/B / 遺伝子: BETA-2-MICROGLOBULIN
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE / MALTASE


分子量: 1089.208 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 438 - 446 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38158, alpha-glucosidase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SOURCE MOLECULE_NAME: MALTASE, YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE (RESIDUES 438 - 446). SOURCE OF PEPTIDE ...SOURCE MOLECULE_NAME: MALTASE, YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE (RESIDUES 438 - 446). SOURCE OF PEPTIDE UNKNOWN. SEQUENCE CONFIRMED BY MAP INTERPRETATION AND AMINO TERMINAL SEQUENCING OF THE ACID EXTRACTED PEPTIDE. MOST LIKELY THE PEPTIDE IS DERIVED FROM THE DROSOPHILA CELL CULTURE MEDIA. 100% SEQUENCE HIT WITH RESIDUES 438 - 446 SP|P38158|MA3S_YEAST ALPHA-GLUCOSIDASE MAL3S (EC 3.2.1.20) (MALTASE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.4 %

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 18677 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XENGENデータ収集
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.5→6 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rwork0.16 -
obs0.16 14437
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3128 0 0 129 3257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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