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- PDB-1v9d: Crystal structure of the core FH2 domain of mouse mDia1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v9d
タイトルCrystal structure of the core FH2 domain of mouse mDia1
要素Diaphanous protein homolog 1
キーワードPROTEIN BINDING / helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / profilin binding / regulation of microtubule-based process / axon midline choice point recognition / brush border / synaptic vesicle endocytosis / ephrin receptor signaling pathway / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / Neutrophil degranulation / sensory perception of sound / brain development / small GTPase binding / spindle / ruffle membrane / neuron projection development / intracellular protein localization / regulation of cell shape / presynapse / actin binding / actin cytoskeleton organization / gene expression / transmembrane transporter binding / neuron projection / centrosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #630 / Formin, FH2 domain / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #630 / Formin, FH2 domain / DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein diaphanous homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shimada, A. / Nyitrai, M. / Vetter, I.R. / Kuhlmann, D. / Bugyi, B. / Narumiya, S. / Geeves, M.A. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: The core FH2 domain of diaphanous-related formins is an elongated actin binding protein that inhibits polymerization.
著者: Shimada, A. / Nyitrai, M. / Vetter, I.R. / Kuhlmann, D. / Bugyi, B. / Narumiya, S. / Geeves, M.A. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2004年1月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Diaphanous protein homolog 1
B: Diaphanous protein homolog 1
C: Diaphanous protein homolog 1
D: Diaphanous protein homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,3987
ポリマ－158,1104
非ポリマー2883
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.430, 124.521, 229.404
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Diaphanous protein homolog 1 / Diaphanous-related formin 1 / DRF1 / mDIA1 / p140mDIA


分子量: 39527.453 Da / 分子数: 4 / 断片: core FH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08808
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: PEG3350, sodium sulfate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 %(v/v)PEG33501reservoir
3200 mM1reservoirNa2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 73264 / Num. obs: 73264 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 406569 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.495 / Mean I/σ(I) obs: 5.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.6→29.12 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.267 7136 RANDOM
Rwork0.236 --
all0.239 70566 -
obs0.239 70566 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9872 0 15 192 10079
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.2668 / Rfactor Rwork: 0.2299
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.0064
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg1.12
X-RAY DIFFRACTIONimproper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONimproper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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