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万見
- PDB-1v5w: Crystal structure of the human Dmc1 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v5w
タイトルCrystal structure of the human Dmc1 protein
要素Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
キーワードRECOMBINATION / DNA-binding protein / ring protein / octamer / AAA ATPase / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


female gamete generation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand invasion / mitotic recombination / lateral element / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination ...female gamete generation / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / DNA recombinase assembly / double-strand break repair involved in meiotic recombination / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand invasion / mitotic recombination / lateral element / DNA strand exchange activity / reciprocal meiotic recombination / oocyte maturation / ATP-dependent DNA damage sensor activity / spermatid development / male meiosis I / ATP-dependent activity, acting on DNA / ovarian follicle development / condensed nuclear chromosome / meiotic cell cycle / Meiotic recombination / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / chromosome / double-stranded DNA binding / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain ...Meiotic recombination protein Dmc1 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kinebuchi, T. / Kagawa, W. / Enomoto, R. / Ikawa, S. / Shibata, T. / Kurumizaka, H. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: Structural basis for octameric ring formation and DNA interaction of the human homologous-pairing protein dmc1
著者: Kinebuchi, T. / Kagawa, W. / Enomoto, R. / Tanaka, K. / Miyagawa, K. / Shibata, T. / Kurumizaka, H. / Yokoyama, S.
履歴
登録2003年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,0272
ポリマ－76,0272
非ポリマー00
水30617
1
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog

A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,1068
ポリマ－304,1068
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area20930 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area77620 Å2
手法PISA
2
A: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
B: Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)608,21316
ポリマ－608,21316
非ポリマー00
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)124.091, 124.091, 218.830
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Meiotic recombination protein DMC1/LIM15 homolog / Dmc1


分子量: 38013.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DMC1 / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14565
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG2000MME, Magnesium chloride, Sodium citrate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.9821 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月12日
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→20 Å / Num. all: 14399 / Num. obs: 14399 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N0W

1n0w


解像度: 3.2→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.3459 1436 RANDOM
Rwork0.2945 --
all0.3436 14443 -
obs0.2955 14019 -
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.67 Å0.55 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.01 Å0.97 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3750 0 0 17 3767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.40634
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009486
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.88501
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74271
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
3.2-3.310.4321480.4198X-RAY DIFFRACTION121710
3.31-3.450.45481280.382X-RAY DIFFRACTION126610
3.45-3.60.40831390.368X-RAY DIFFRACTION123910
3.6-3.790.36311570.3266X-RAY DIFFRACTION123010
3.79-4.030.37981480.3244X-RAY DIFFRACTION123310
4.03-4.330.30131370.2712X-RAY DIFFRACTION125610
4.33-4.770.27711330.2086X-RAY DIFFRACTION129010
4.77-5.440.2871470.2278X-RAY DIFFRACTION129210
5.44-6.810.2911430.2489X-RAY DIFFRACTION131610
6.81-200.36991560.3044X-RAY DIFFRACTION136710

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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