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- PDB-1n0w: Crystal structure of a RAD51-BRCA2 BRC repeat complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n0w
タイトルCrystal structure of a RAD51-BRCA2 BRC repeat complex
要素
  • ARTIFICIAL GLY-SER-MSE-GLY PEPTIDE
  • Breast cancer type 2 susceptibility protein
  • DNA repair protein RAD51 homolog 1
  • peptide linker
キーワードGENE REGULATION/ANTITUMOR PROTEIN / DNA repair / homologous recombination / breast cancer susceptibility / RecA-like ATPase / protein complex / GENE REGULATION-ANTITUMOR PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening ...BRCA2-MAGE-D1 complex / negative regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / presynaptic intermediate filament cytoskeleton / response to glucoside / mitotic recombination-dependent replication fork processing / establishment of protein localization to telomere / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / cellular response to camptothecin / DNA recombinase assembly / telomere maintenance via telomere lengthening / double-strand break repair involved in meiotic recombination / nuclear ubiquitin ligase complex / cellular response to cisplatin / DNA strand invasion / cellular response to hydroxyurea / mitotic recombination / Impaired BRCA2 translocation to the nucleus / Impaired BRCA2 binding to SEM1 (DSS1) / lateral element / DNA strand exchange activity / histone H4 acetyltransferase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / histone H3 acetyltransferase activity / telomere maintenance via recombination / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / regulation of DNA damage checkpoint / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / gamma-tubulin binding / single-stranded DNA helicase activity / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / oocyte maturation / response to UV-C / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / inner cell mass cell proliferation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / ATP-dependent DNA damage sensor activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nuclear chromosome / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / hematopoietic stem cell proliferation / female gonad development / Transcriptional Regulation by E2F6 / male meiosis I / replication fork processing / centrosome duplication / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ATP-dependent activity, acting on DNA / response to X-ray / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / DNA polymerase binding / positive regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / secretory granule / condensed nuclear chromosome / regulation of cytokinesis / meiotic cell cycle / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to gamma radiation / brain development / PML body / Meiotic recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / response to toxic substance / cellular senescence / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / site of double-strand break / protease binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / spermatogenesis / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / DNA repair / centrosome / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 ...BRCA2, OB3 / Tower domain / Breast cancer type 2 susceptibility protein, helical domain / BRCA2 helical domain superfamily / : / : / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 3 / Tower / BRCA2, helical / BRCA2, OB2 / BRCA2 TR2 domain / Tower / BRCA2 repeat / BRCA2, OB1 / Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 repeat / BRCA2, oligonucleotide/oligosaccharide-binding, domain 1 / BRCA2 repeat profile. / DNA recombination/repair protein Rad51 / DNA recombination and repair protein, RecA-like / DNA recombination and repair protein Rad51-like, C-terminal / Rad51 / DNA recombination and repair protein RecA, monomer-monomer interface / RecA family profile 2. / DNA recombination and repair protein RecA-like, ATP-binding domain / RecA family profile 1. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 2 susceptibility protein / DNA repair protein RAD51 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Pellegrini, L. / Yu, D.S. / Lo, T. / Anand, S. / Lee, M. / Blundell, T.L. / Venkitaraman, A.R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Insights into DNA recombination from the structure of a RAD51-BRCA2 complex
著者: Pellegrini, L. / Yu, D.S. / Lo, T. / Anand, S. / Lee, M. / Blundell, T.L. / Venkitaraman, A.R.
履歴
登録2002年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32016年5月25日Group: Source and taxonomy
改定 1.42020年1月22日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE All chains in the entry are part of an engineered, chimeric protein construct. In the ...SEQUENCE All chains in the entry are part of an engineered, chimeric protein construct. In the construct, the amino-to-carboxyl order of the chains is: C-B-L-A. Chain C is a GSMG sequence that comes from the expression vector, B is the BRCA2 BRC repeat, L is the TGSTGSTGSTGSMG sequence linking chains B and A, and chain A is the RAD51 ATpase domain. Chain C appears as a separate entity because the two initial residues of chain B, 1517-8, are not visible in the density map. Likewise, the linker is not visible in the density map, with the exception of the first three residues:TGS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein RAD51 homolog 1
B: Breast cancer type 2 susceptibility protein
L: peptide linker
C: ARTIFICIAL GLY-SER-MSE-GLY PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,82311
ポリマ－32,4534
非ポリマー3707
水4,450247
1
A: DNA repair protein RAD51 homolog 1
B: Breast cancer type 2 susceptibility protein
ヘテロ分子

C: ARTIFICIAL GLY-SER-MSE-GLY PEPTIDE

L: peptide linker


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,82311
ポリマ－32,4534
非ポリマー3707
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
crystal symmetry operation2_665-x+3/2,-y+1,z+1/21
Buried area3740 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area12790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.30, 59.14, 77.20
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The asymmetric unit contains one biological unit, constituted by one chain A, one chain B and one chain C

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA repair protein RAD51 homolog 1 / RAD51 / hRAD51 / HsRAD51


分子量: 26855.346 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD51 / プラスミド: pGAT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q06609

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 BLC

#2: タンパク質・ペプチド Breast cancer type 2 susceptibility protein / BRCA2 BRC4 REPEAT SEQUENCE


分子量: 3966.598 Da / 分子数: 1 / 断片: BRC repeat type 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA2 / プラスミド: pGAT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51587
#3: タンパク質・ペプチド peptide linker


分子量: 1234.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: this peptide links the BRCA2 to the RAD51 / プラスミド: pGAT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#4: タンパク質・ペプチド ARTIFICIAL GLY-SER-MSE-GLY PEPTIDE


分子量: 397.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: this peptide comes from the expression vector and is linked to the N-terminus of BRCA2
プラスミド: pGAT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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非ポリマー , 4種, 254分子

#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.95 % / 解説: Freidel pairs were used.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: ETHYLENE GLYCOL, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
濃度: 25 % / 一般名: ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792, 0.90831
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月7日
放射モノクロメーター: channel - cut Si monochromator + cylindrical grazing incidence mirror
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.908311
反射解像度: 1.7→24.85 Å / Num. obs: 55746 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 23.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 6.5 / Rsym value: 0.321 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 29143 / Num. measured all: 204230
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→24.85 Å / Data cutoff high absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The structure was refined against the peak Se K edge wavelength dataset. Selenomethionine residues (residue name MSE) were used in the refinement, and are present in the deposited coordinate ...詳細: The structure was refined against the peak Se K edge wavelength dataset. Selenomethionine residues (residue name MSE) were used in the refinement, and are present in the deposited coordinate file. Freidel pairs were used.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 1529 5 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs-55746 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→24.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1956 0 22 247 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 24.8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.229

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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