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万見
- PDB-1v4s: Crystal structure of human glucokinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v4s
タイトルCrystal structure of human glucokinase
要素glucokinase isoform 2
キーワードTRANSFERASE / hexokinase IV / allosteric enzyme / diabetes
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / mannokinase activity / regulation of potassium ion transport / hexokinase / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucose catabolic process / glucokinase activity / glucose 6-phosphate metabolic process ...Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / glucose sensor activity / mannokinase activity / regulation of potassium ion transport / hexokinase / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucose catabolic process / glucokinase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / cellular response to leptin stimulus / D-glucose binding / canonical glycolysis / calcium ion import / Glycolysis / regulation of glycolytic process / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of gluconeogenesis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / response to glucose / regulation of insulin secretion / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-glucopyranose / Chem-MRK / Hexokinase-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kamata, K. / Mitsuya, M. / Nishimura, T. / Eiki, J. / Nagata, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase
著者: Kamata, K. / Mitsuya, M. / Nishimura, T. / Eiki, J. / Nagata, Y.
履歴
登録2003年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: glucokinase isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5624
ポリマ－51,0091
非ポリマー5533
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.855, 79.855, 322.221
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 glucokinase isoform 2


分子量: 51008.996 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 11-465 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pFLAG-CTC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A / 参照: UniProt: P35557, hexokinase
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-MRK / 2-AMINO-4-FLUORO-5-[(1-METHYL-1H-IMIDAZOL-2-YL)SULFANYL]-N-(1,3-THIAZOL-2-YL)BENZAMIDE / N-(チアゾ-ル-2-イル)-2-アミノ-4-フルオロ-5-[(1-メチル-1H-イミダゾ-ル-2-イル)チオ]ベンズ(以下略)


分子量: 349.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12FN5OS2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: PEG1500, Hepes, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2001年7月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→42.42 Å / Num. obs: 27833 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.128 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CZA

1cza


解像度: 2.3→42.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2791827.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 1870 6.9 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all0.241 27833 --
obs0.235 26980 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.4882 Å2 / ksol: 0.329362 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.47 Å24.2 Å20 Å2
2--6.47 Å20 Å2
3----12.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.39 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3505 0 36 149 3690
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it1.551.5
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it2.582
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it3.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 306 7.4 %
Rwork0.267 3843 -
obs-4149 90.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GLC.PARAMGLC.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MRK.PARAMMRK.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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