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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1v4f | ||||||
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タイトル | Crystal structures of collagen model peptides with pro-hyp-gly sequence at 1.3A | ||||||
要素 | (collagen like peptide) x 3 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN / Collagen / triple-helix | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.26 Å | ||||||
データ登録者 | Okuyama, K. / Hongo, C. / Fukushima, R. / Wu, G. / Noguchi, K. / Tanaka, Y. / Nishino, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biopolymers / 年: 2004 タイトル: Crystal structures of collagen model peptides with Pro-Hyp-Gly repeating sequence at 1.26 A resolution: implications for proline ring puckering 著者: Okuyama, K. / Hongo, C. / Fukushima, R. / Wu, G. / Narita, H. / Noguchi, K. / Tanaka, Y. / Nishino, N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1v4f.cif.gz | 15.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1v4f.ent.gz | 11.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1v4f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1v4f_validation.pdf.gz | 356.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1v4f_full_validation.pdf.gz | 356.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1v4f_validation.xml.gz | 1.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1v4f_validation.cif.gz | 2.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/1v4f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v4/1v4f | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE ENTIRE 33 RESIDUE LONG PEPTIDE CAN BE GENERATED FROM THE SUBMITTED ASYMMETRIC UNIT BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATIONS (USING FRACTIONAL COORDINATES): CHAIN A: TRANSLATE RESIDUES 2 - 7 BY (001), AND RESIDUES 1-7 BY (002), (003), (004), (005). CHAIN B: TRANSLATE RESIDUES 3 - 7 BY (001), AND RESIDUES 1-7 BY (002), (003), (004) AND RESIDUE 1-5 BY (005). CHAIN C: TRANSLATE RESIDUES 1 - 7 BY (001), (002), (003) (004), AND RESIDUES 1-6 BY (005). THIS WILL RESULT IN A MOLECULE WITH A TOTAL OF 99 RESIDUES, 33 IN EACH CHAIN. |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 609.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: This triplet is very popular in the collagen sequence. |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 665.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: This triplet is very popular in the collagen sequence. |
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 649.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: This triplet is very popular in the collagen sequence. |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.8 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: PEG 200, Acetic acid, Sodium azide, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL40B2 / 波長: 1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月25日 / 詳細: 1-M-LONG BENT-CYLINDER MIRROR |
放射 | モノクロメーター: FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.26→20 Å / Num. all: 3592 / Num. obs: 3520 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.67 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 3.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.26→1.32 Å / 冗長度: 4.66 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 419 / % possible all: 79 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: (PRO-HYP-GLY)10 structure reported in V.Nagarajan, S.Kamitori, K.Okuyama, J.Biochem. 125, 310 (1999) 解像度: 1.26→10 Å / Num. parameters: 1396 / Num. restraintsaints: 1698 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The polymer structure can be generated from the submitted asymmetric unit by applying the (0 0 1) translation using fractional coordinates. Both up- and down- puckerings were observed for ...詳細: The polymer structure can be generated from the submitted asymmetric unit by applying the (0 0 1) translation using fractional coordinates. Both up- and down- puckerings were observed for proline ring at the X position of the Gly-X-Y sequence.
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Refine analyze | Num. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 112 / Occupancy sum non hydrogen: 182 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.26→10 Å
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拘束条件 |
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