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- PDB-1v2g: The L109P mutant of E. coli Thioesterase I/Protease I/Lysophospho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v2g
タイトルThe L109P mutant of E. coli Thioesterase I/Protease I/Lysophospholipase L1 (TAP) in complexed with octanoic acid
要素Acyl-CoA thioesterase I
キーワードHYDROLASE / SGNH-hydrolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / phospholipase B activity / : / arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity ...: / : / : / : / phospholipase B activity / : / arylesterase / lysophospholipase / palmitoyl-CoA hydrolase / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / arylesterase activity / lipid metabolic process / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lipase, GDSL, active site / Lipolytic enzymes "G-D-S-L" family, serine active site. / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase / : / SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) / Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1 / Thioesterase 1/protease 1/lysophospholipase L1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Liaw, Y.-C.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Substrate specificities of Escherichia coli thioesterase I/protease I/lysophospholipase L1 are governed by its switch loop movement
著者: Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Shaw, J.-F. / Liaw, Y.-C.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli thioesterase I/protease I/lysophospholipase L1: consensus sequence blocks constitute the catalytic center of SGNH-hydrolases through a conserved hydrogen bond network
著者: Lo, Y.-C. / Lin, S.-C. / Shaw, J.-F. / Liaw, Y.-C.
履歴
登録2003年10月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acyl-CoA thioesterase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,8554
ポリマ－21,5451
非ポリマー3093
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Acyl-CoA thioesterase I
ヘテロ分子

A: Acyl-CoA thioesterase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7098
ポリマ－43,0912
非ポリマー6196
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2850 Å2
ΔGint-19.6 kcal/mol
Surface area16720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.978, 49.978, 171.491
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acyl-CoA thioesterase I


分子量: 21545.371 Da / 分子数: 1 / 変異: L109P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: tesA, apeA, pldC / プラスミド: pET-20b(+) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P29679, UniProt: P0ADA1*PLUS, lysophospholipase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物 ChemComp-OCA / OCTANOIC ACID (CAPRYLIC ACID) / オクタン酸


分子量: 144.211 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2-[N-morpholino]ethanesulfonic acid, PEGMME5K, Ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 133 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL17B2 / 波長: 1.1272 Å
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月30日
放射モノクロメーター: Si111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1272 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24.81 Å / Num. all: 15163 / Num. obs: 14724 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Limit h max: 24 / Limit h min: 0 / Limit k max: 17 / Limit k min: 0 / Limit l max: 85 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 1110446.57 / Observed criterion F min: 0.77 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.458 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
XPRESSデータ削減
DIP2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JRL

1jrl


解像度: 2→24.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1437 10.2 %Random
Rwork0.225 ---
all-15512 --
obs-14138 91.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 54.3254 Å2 / ksol: 0.338479 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 118.63 Å2 / Biso mean: 51.16 Å2 / Biso min: 27.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.6 Å20 Å20 Å2
2--10.6 Å20 Å2
3----21.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.36 Å
Luzzati d res high-2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1410 0 20 107 1537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.86
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.090.39816410.80.37713570.0311875152181.1
2.09-2.20.3771559.40.30614980.031886165387.6
2.2-2.340.2981639.60.26715420.0231889170590.3
2.34-2.520.3411749.70.26316210.0261919179593.5
2.52-2.770.3241628.70.25117010.0251933186396.4
2.77-3.170.31519810.70.24716530.0221923185196.2
3.17-3.990.25819010.20.22216640.0191973185493.9
3.99-24.810.21823112.20.19316650.0142124189689.3
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2imd.paramimd.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5oct.paramoct.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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