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- PDB-1ux6: Structure of a thrombospondin C-terminal fragment reveals a novel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ux6
タイトルStructure of a thrombospondin C-terminal fragment reveals a novel calcium core in the type 3 repeats
要素THROMBOSPONDIN-1
キーワードCELL ADHESION / EXTRACELLULAR MATRIX / CALCIUM BINDING / L-TYPE LECTIN / GLYCOPROTEIN / CALCIUM-BINDING / HEPARIN-BINDING / EGF-LIKE DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / : / collagen V binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / negative regulation of nitric oxide-cGMP mediated signal transduction / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / : / collagen V binding / negative regulation of sprouting angiogenesis / chronic inflammatory response / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / engulfment of apoptotic cell / fibrinogen complex / low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of focal adhesion assembly / Signaling by PDGF / platelet alpha granule / negative regulation of plasminogen activation / fibrinogen binding / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of chemotaxis / positive regulation of macrophage activation / transforming growth factor beta binding / sprouting angiogenesis / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of fibroblast migration / negative regulation of receptor guanylyl cyclase signaling pathway / Syndecan interactions / extracellular matrix structural constituent / negative regulation of interleukin-10 production / phosphatidylserine binding / endopeptidase inhibitor activity / response to testosterone / negative regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage chemotaxis / fibronectin binding / fibroblast growth factor binding / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / behavioral response to pain / negative regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-matrix adhesion / blood coagulation, fibrin clot formation / negative regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of phosphorylation / response to magnesium ion / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / response to unfolded protein / Integrin cell surface interactions / response to mechanical stimulus / response to glucose / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / laminin binding / response to progesterone / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / platelet alpha granule lumen / secretory granule / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / sarcoplasmic reticulum / positive regulation of translation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / response to calcium ion / cellular response to growth factor stimulus / integrin binding / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / cell migration / heparin binding / cellular response to heat / extracellular matrix / protease binding / response to hypoxia / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / immune response / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / inflammatory response / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / apoptotic process / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / cell surface
類似検索 - 分子機能
TSP type-3 repeat / TSP type-3 repeat / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat ...TSP type-3 repeat / TSP type-3 repeat / Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kvansakul, M. / Adams, J.C. / Hohenester, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structure of a Thrombospondin C-Terminal Fragment Reveals a Novel Calcium Core in the Type 3 Repeats
著者: Kvansakul, M. / Adams, J.C. / Hohenester, E.
履歴
登録2004年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.42024年11月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THROMBOSPONDIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,36217
ポリマ－39,7211
非ポリマー64116
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)162.340, 162.340, 85.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2341-

HOH

21A-2359-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 THROMBOSPONDIN-1


分子量: 39721.078 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 831-1170 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07996
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION A 992 CYS TO SER ENGINEERED MUTATION A 1067 ASN TO LYS ADHESIVE GLYCOPROTEIN ...ENGINEERED MUTATION A 992 CYS TO SER ENGINEERED MUTATION A 1067 ASN TO LYS ADHESIVE GLYCOPROTEIN MEDIATES CELL-CELL AND CELL-MATRIX INTERACTIONS. BINDS TO FIBRINOGEN, FIBRONECTIN, LAMININ, TYPE V COLLAGEN AND INTEGRINS ALPHA-V/BETA-1, ALPHA- V/BETA-3 AND ALPHA-IIB/BETA-3.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16-10 mg/mlprotein1drop
260 %MPD1reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.5
45 mM1reservoirCaAc2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 32099 / % possible obs: 95.3 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / % possible all: 92.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.9 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.37

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→20 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3197 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 28902 95.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.18 Å2-2.14 Å20 Å2
2---2.18 Å20 Å2
3---4.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2667 0 16 262 2945
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.722.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.91 Å / Total num. of bins used: 50 /
Rfactor反射数
Rfree0.313 60
Rwork0.279 569
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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