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- PDB-1ux4: Crystal structures of a Formin Homology-2 domain reveal a tethere... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ux4
タイトルCrystal structures of a Formin Homology-2 domain reveal a tethered-dimer architecture
要素BNI1 PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / FH2 ACTIN CYTOSKELETON / COILED COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


polarisome / formin-nucleated actin cable assembly / budding cell apical bud growth / mitotic actomyosin contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring assembly / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / vesicle targeting / actin nucleation / prospore membrane / incipient cellular bud site ...polarisome / formin-nucleated actin cable assembly / budding cell apical bud growth / mitotic actomyosin contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring assembly / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / vesicle targeting / actin nucleation / prospore membrane / incipient cellular bud site / cellular bud tip / profilin binding / cellular bud neck / barbed-end actin filament capping / mating projection tip / cellular hyperosmotic response / cell division site / establishment of mitotic spindle orientation / establishment of cell polarity / actin filament bundle assembly / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament / small GTPase binding / actin filament binding / regulation of protein localization / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 - #50 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / : / Formin, FH2 domain / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain ...Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 - #50 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / : / Formin, FH2 domain / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Helix non-globular / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Special / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Xu, Y. / Moseley, J.B. / Sagot, I. / Poy, F. / Pellman, D. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of a Formin Homology-2 Domain Reveal a Tethered Dimer Architecture
著者: Xu, Y. / Moseley, J.B. / Sagot, I. / Poy, F. / Pellman, D. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 2002
タイトル: Yeast Formins Regulate Cell Polarity by Controlling the Assembly of Actin Cables
著者: Sagot, I. / Klee, S.K. / Pellman, D.
履歴
登録2004年2月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BNI1 PROTEIN
B: BNI1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4152
ポリマ－94,4152
非ポリマー00
水00
1
A: BNI1 PROTEIN

A: BNI1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4152
ポリマ－94,4152
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
手法PQS
2
B: BNI1 PROTEIN

B: BNI1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,4152
ポリマ－94,4152
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.100, 172.200, 120.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9999, -0.0011, -0.016), (0.0012, -1, -0.0039), (-0.016, -0.0039, 0.9999)
ベクター: 4.1126, 48.602, 0.0168)

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要素

#1: タンパク質 BNI1 PROTEIN / FORMIN / SYNTHETIC LETHAL 39


分子量: 47207.695 Da / 分子数: 2 / 断片: FH2 DOMAIN, RESIDUES 1352-1765 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P41832
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A AND B, ARG 1411 GLU ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A AND B, LYS 1412 ...ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A AND B, ARG 1411 GLU ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A AND B, LYS 1412 PHE RESIDUES 1411-1416 (RKEDLQ) MUTATED INTO EF ORGANIZES MICROTUBULES BY MEDIATING SPINDLE POSITIONING AND MOVEMENT IN THE BUDDING PROCESS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HANGING DROP AGAINST 0.8M SODIUM POTASSIUM PHOSPHATE, 30% GLYCEROL, HEPES PH7.5, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
22.5 mMPCMBS1drop
30.8 Msodium potassium phosphate1reservoir
4100 mMHEPES1reservoirpH7.5
530 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.978
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. obs: 22747 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 12.5
反射
*PLUS
最高解像度: 3.3 Å / % possible obs: 82 % / Num. measured all: 50090 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: OCCUPANCY WAS ASSIGNED TO 0 FOR ATOMS WITH NO OBSERVED ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 -7 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 22588 81 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6644 0 0 0 6644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.288
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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