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- PDB-1uw1: A Novel ADP- and Zinc-binding fold from function-directed in vitr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uw1
タイトルA Novel ADP- and Zinc-binding fold from function-directed in vitro evolution
要素ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN (ANBP)
キーワードDE NOVO PROTEIN / ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / IN VITRO EVOLUTION
機能・相同性Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #210 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性情報
生物種SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Lo Surdo, P. / Walsh, M.A. / Sollazzo, M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: A Novel Adp- and Zinc-Binding Fold from Function-Directed in Vitro Evolution
著者: Lo Surdo, P. / Walsh, M.A. / Sollazzo, M.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2001
タイトル: Functional Proteins from a Random Sequence Library
著者: Keefe, A.D. / Szostak, J.W.
履歴
登録2004年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN (ANBP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0993
ポリマ－9,6061
非ポリマー4932
水1,78399
1
A: ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN (ANBP)
ヘテロ分子

A: ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN (ANBP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1976
ポリマ－19,2122
非ポリマー9854
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+1/31
Buried area2590 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area8730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.077, 71.077, 54.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2090-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ARTIFICIAL NUCLEOTIDE BINDING PROTEIN (ANBP)


分子量: 9605.979 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS IS A RANDOMLY GENERATED PROTEIN. THE PROTEIN WAS ISOLATED BY CYCLES OF IN VITRO EVOLUTIONARY SELECTION, FROM A RANDOM-SEQUENCE LIBRARY OF 6 X 10**12 MRNA-DISPLAYED PROTEINS. EVOLUTION OF ...詳細: THIS IS A RANDOMLY GENERATED PROTEIN. THE PROTEIN WAS ISOLATED BY CYCLES OF IN VITRO EVOLUTIONARY SELECTION, FROM A RANDOM-SEQUENCE LIBRARY OF 6 X 10**12 MRNA-DISPLAYED PROTEINS. EVOLUTION OF THE PROTEINS PRODUCED WAS DIRECTED BY THE ABILITY TO BIND ATP
由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 解説: SYNTHETIC GENE
プラスミド: MODIFIED PET-24D WITH N-HIS-TEV CLEAVAGE SITE
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ORIGINAL FUNCTIONAL PROTEIN ISOLATED BY KEEFE AND SZOSTAK (NCBI: AAK50879, GI:13958624) ...THE ORIGINAL FUNCTIONAL PROTEIN ISOLATED BY KEEFE AND SZOSTAK (NCBI: AAK50879, GI:13958624) CONSISTED OF 109 AMINO ACID RESIDUES.A SERIES OF CONSTRUCTS WERE PRODUCED TO IDENTIFY THE FUNCTIONAL CORE OF THE PROTEIN TO AID STRUCTURAL STUDIES. THIS IS A RANDOMLY GENERATED PROTEIN. THE PROTEON WAS ISOLATED BY CYCLES OF IN VITRO EVOLUTIONARY SELECTION FROM A RANDOM-SEQUENCE LIBRARY OF 6 X 10**12 MRNA-DISPLAYED PROTEINS. EVOLUTION OF THE PROTEINS PRODUCED WAS DIRECTED BY THE ABILITY TO BIND ATP.
配列の詳細THE ORIGINAL FUNCTIONAL PROTEIN ISOLATED BY KEEFE AND SZOSTAK (NCBI: AAK50879, GI:13958624) ...THE ORIGINAL FUNCTIONAL PROTEIN ISOLATED BY KEEFE AND SZOSTAK (NCBI: AAK50879, GI:13958624) CONSISTED OF 109 AMINO ACID RESIDUES.A SERIES OF CONSTRUCTS WERE PRODUCED TO IDENTIFY THE FUNCTIONAL CORE OF THE PROTEIN TO AID STRUCTURAL STUDIES. THIS ENTRY CORRESPONDS TO CONSTRUCT REFERRED TO AS ANBP. THE ANBP CONSTRUCT CONSISTS OF RESIDUES 1-78 WHICH WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL 6-HIS TAG THAT WAS REMOVED BY CLEAVAGE WITH TEV PROTEASE BEFORE BEING CRYSTALLIZED. THIS GIVES AN INSERTION OF TWO RESIDUES, GA, AT THE N-TER). THIS IS A RANDOMLY GENERATED PROTEIN. THE PROTEON WAS ISOLATED BY CYCLES OF IN VITRO EVOLUTIONARY SELECTION FROM A RANDOM-SEQUENCE LIBRARY OF 6 X 10**12 MRNA-DISPLAYED PROTEINS. EVOLUTION OF THE PROTEINS PRODUCED WAS DIRECTED BY THE ABILITY TO BIND ATP. THERE IS NO UNIPROT ID ASSOCIATED WITH THE SEQUENCE PRESENT IN THIS ENTRY AND THEREFORE, THE DBREF RECORDS INDICATE THAT THE SEQUENCE IS MAPPED TO ITSELF.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.1 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: USING THE HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION TECHIQUE. 20MG/ML OF PROTEIN WAS MIXED IN EQUAL VOLUMES WITH A CRYSTALLIZATION BUFFER OF 0.1M TRIS/HCL PH 8.5, 0.2 M SODIUM CITRATE, 30% PEG 400)
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1add
20.1 MTris-HCl1reservoir
30.2 Msodium citrate1reservoir
430 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95372
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月15日 / 詳細: BENT + TOROIDAL
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→30 Å / Num. obs: 12124 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 1.94→2 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.477 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 108633
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.01 Å / % possible obs: 99.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.94→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 1.981 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES FROM BOTH THE N- AND C-TERMINII WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. THESE RESIDUES WERE OMITTED FROM THE MODEL. THE REFINED ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES FROM BOTH THE N- AND C-TERMINII WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY. THESE RESIDUES WERE OMITTED FROM THE MODEL. THE REFINED MODEL CONTAINS RESIDUES 7- 73. RESIDUES 7-10 OF THE N-TERMINUS ARE NOT IN WELL DEFINED ELECTRON DENSITY. UNACCOUNTED SOLVENT DENSITY IS LOCATED CLOSE TO RESIDUES TYR18 AND TRP35
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 578 4.8 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs-11530 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20.63 Å20 Å2
2--1.27 Å20 Å2
3----1.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数568 0 28 99 695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.021612
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02510
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7341.966830
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96431195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.054566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02642
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02126
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2460.2586
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2670.260
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2010.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2970.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3710.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2861.5334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2482542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1873278
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9964.5288
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.208 52
Rwork0.228 819
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5.1.24 24/04/2001 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.2284 / Rfactor Rwork: 0.2003
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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