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- PDB-1uut: The Nuclease Domain of Adeno-Associated Virus Rep Complexed with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uut
タイトルThe Nuclease Domain of Adeno-Associated Virus Rep Complexed with the RBE' Stemloop of the Viral Inverted Terminal Repeat
要素
  • 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'
  • REP PROTEIN
キーワードHYDROLASE/DNA / NUCLEASE-COMPLEX / VIRAL PROTEIN / NUCLEASE / REPLICATION / PROTEIN-DNA / STEMLOOP / HELICASE / HYDROLASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral genome replication / endonuclease activity / DNA replication / host cell nucleus / DNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rep protein catalytic-like / Rep protein catalytic domain like / Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / : / Parvovirus (PV) NS1 nuclease (NS1-Nuc) domain profile. / Parvovirus non-structural protein 1, helicase domain / Parvovirus non-structural protein NS1 / Replication Protein E1; Chain: A, / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. ...Rep protein catalytic-like / Rep protein catalytic domain like / Replication Protein E1; Chain: A, - #20 / : / Parvovirus (PV) NS1 nuclease (NS1-Nuc) domain profile. / Parvovirus non-structural protein 1, helicase domain / Parvovirus non-structural protein NS1 / Replication Protein E1; Chain: A, / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA binding trs helicase
類似検索 - 構成要素
生物種ADENO-ASSOCIATED VIRUS 5 (アデノ随伴ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Dyda, F. / Hickman, A.B. / Ronning, D.R. / Perez, Z.N. / Kotin, R.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: The Nuclease Domain of Adeno-Associated Virus Rep Coordinates Replication Initiation Using Two Distinct DNA Recognition Interfaces
著者: Hickman, A.B. / Ronning, D.R. / Perez, Z.N. / Kotin, R.M. / Dyda, F.
履歴
登録2004年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REP PROTEIN
B: REP PROTEIN
C: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8399
ポリマ－54,7064
非ポリマー1335
水8,467470
1
A: REP PROTEIN
C: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4616
ポリマ－27,3532
非ポリマー1084
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: REP PROTEIN
D: 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3773
ポリマ－27,3532
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)41.830, 78.705, 184.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7938, -0.5824, 0.1755), (-0.6082, 0.7563, -0.2412), (0.0077, -0.2982, -0.9545)
ベクター: 5.5113, 15.7642, 94.065)
詳細THE NUCLEASE DOMAIN OF THE REP PROTEIN HAS NO EVIDENCESHOWING OLIGOMERIZATION, AND MAY THEREFORE BE CONSIDEREDTO BE A MONOMER. IN THIS ENTRY, SINCE THE PROTEIN IS INCOMPLEX WITH DNA FROM THE INVERTED TERMINAL REPEATSEUENCES OF AAV-5 , THE COMPLEX IS ANNOTATED AS A DIMERICASSOCIATION .

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要素

#1: タンパク質 REP PROTEIN


分子量: 22776.982 Da / 分子数: 2 / 断片: NUCLEASE DOMAIN, RESIDUES 1-197 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ALL RESIDUES ARE DELETED AFTER S197
由来: (組換発現) ADENO-ASSOCIATED VIRUS 5 (アデノ随伴ウイルス)
株: SEROTYPE 5 / プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9YJC1
#2: DNA鎖 5'-D(*CP*AP*GP*CP*TP*CP*TP*TP*TP*GP *AP*GP*CP*TP*G)-3'


分子量: 4575.970 Da / 分子数: 2 / 断片: RBE STEMLOOP, RESIDUES 1-15 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) ADENO-ASSOCIATED VIRUS 5 (アデノ随伴ウイルス)
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 470 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris1reservoirpH7.5
20.12 M1reservoirNaCl
30.2 Mmagnesium acetate1drop
40.1 Mcacodylate1droppH6.5
520 %(w/v)PEG80001drop

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月15日 / 詳細: MULTILAYER MIRROR
放射モノクロメーター: MULTILAYER MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 38009 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 25.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 57
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % possible obs: 89.7 % / Num. measured all: 158265 / Rmerge(I) obs: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M55

1m55


解像度: 2→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1130 3 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 37161 88.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3184 606 5 470 4265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.298
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.012
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.194
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232 92 3 %
Rwork0.264 2958 -
obs--58.57 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.257 / Rfactor Rwork: 0.215
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.35
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.012
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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