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- PDB-1usz: SeMet AfaE-3 adhesin from Escherichia Coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usz
タイトルSeMet AfaE-3 adhesin from Escherichia Coli
要素AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III
キーワードADHESIN / AFAE-3 / AFIMBRIAL ADHESIN / UPEC / DAEC
機能・相同性
機能・相同性情報


Adhesin, Dr-family / Adhesin, Dr family, signal peptide / Dr-family adhesin / Dr family adhesin / Dr adhesin / Dr-adhesin superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Afimbrial adhesin AFA-III
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.28 Å
データ登録者Anderson, K.L. / Billington, J. / Pettigrew, D. / Cota, E. / Roversi, P. / Simpson, P. / Chen, H.A. / Urvil, P. / Dumerle, L. / Barlow, P. ...Anderson, K.L. / Billington, J. / Pettigrew, D. / Cota, E. / Roversi, P. / Simpson, P. / Chen, H.A. / Urvil, P. / Dumerle, L. / Barlow, P. / Medof, E. / Smith, R.A.G. / Nowicki, B. / Le Bouguenec, C. / Lea, S.M. / Matthews, S.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: High Resolution Studies of the Afa/Dr Adhesin Drae and its Interaction with Chloramphenicol
著者: Pettigrew, D. / Anderson, K.L. / Billington, J. / Cota, E. / Simpson, P. / Urvil, P. / Rabuzin, F. / Roversi, P. / Nowicki, B. / Du Merle, L. / Le Bouguenec, C. / Matthews, S. / Lea, S.M.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: An Atomic Resolution Model for Assmebly, Architecture,and Function of the Dr Adhesins
著者: Anderson, K.L. / Billington, J. / Pettigrew, D. / Cota, E. / Simpson, P. / Roversi, P. / Chen, H.A. / Urvil, P. / Du Merle, L. / Barlow, P.N. / Medof, M.E. / Smith, R.A.G. / Nowicki, B. / Le ...著者: Anderson, K.L. / Billington, J. / Pettigrew, D. / Cota, E. / Simpson, P. / Roversi, P. / Chen, H.A. / Urvil, P. / Du Merle, L. / Barlow, P.N. / Medof, M.E. / Smith, R.A.G. / Nowicki, B. / Le Bouguenec, C. / Lea, S.M. / Matthews, S.
履歴
登録2003年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3653
ポリマ－16,2341
非ポリマー1322
水724
1
A: AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III
ヘテロ分子

A: AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III
ヘテロ分子

A: AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0969
ポリマ－48,7013
非ポリマー3956
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)141.300, 141.300, 141.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Space group name H-MI432
詳細THE MONOMER SITS AROUND THE THREEFOLD AXIS AND FORMS ATRIMER WITH ITS THREEFOLD-RELATED COPIES; THE TRIMER ISLINKED INTERNALLY BY INTERMOLECULAR DISULPHIDE BONDS.

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要素

#1: タンパク質 AFIMBRIAL ADHESIN AFA-III / AFAE3


分子量: 16233.725 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SELENOMETHIONINE DERIVATIVE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: A30 / 解説: N-TERMINUS 6-HIS-TAGGED / プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q57254
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A GLY 21 TO ALA 21 ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A SER 22 TO GLY 22
Has protein modificationY
配列の詳細MUTATIONS A0G, G1S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: SOLVED BY SAD WITH AUTOSHARP
結晶化pH: 7
詳細: 2.0 M AMMONIUM SULPHATE, 2% PEG 400, 0.1M NAHEPES PH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97892
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→28.9 Å / Num. obs: 5108 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 23 % / Biso Wilson estimate: -2.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XFITモデル構築
SCALAデータスケーリング
RANTAN位相決定
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
XFIT位相決定
TNT5E精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.28→30 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT CSDX_PROTGEO / 詳細: MAXIMUM LIKELIHOOD BUSTER-TNT REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 713 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.22 3941 --
obs0.22 3941 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 37 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.28→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1059 0 6 4 1069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00610852
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.66714753
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.716360
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.007302
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0131575
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.268108520
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.032425
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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