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- PDB-1ust: YEAST HISTONE H1 GLOBULAR DOMAIN I, HHO1P GI, SOLUTION NMR STRUCTURES -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ust
タイトルYEAST HISTONE H1 GLOBULAR DOMAIN I, HHO1P GI, SOLUTION NMR STRUCTURES
要素HISTONE H1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / LINKER HISTONE / DNA BINDING DOMAIN / WINGED HELIX FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


sporulation / negative regulation of DNA recombination / regulation of double-strand break repair / supercoiled DNA binding / chromosome condensation / phosphate ion binding / nucleosomal DNA binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin ...sporulation / negative regulation of DNA recombination / regulation of double-strand break repair / supercoiled DNA binding / chromosome condensation / phosphate ion binding / nucleosomal DNA binding / protein-DNA complex / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / double-stranded DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Linker histone H1/H5 / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, BOND ANGLE GEOMETRY
データ登録者Ali, T. / Coles, P. / Stevens, T.J. / Stott, K. / Thomas, J.O.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Two Homologous Domains of Similar Structure But Different Stability in the Yeast Linker Histone, Hho1P
著者: Ali, T. / Coles, P. / Stevens, T.J. / Stott, K. / Thomas, J.O.
履歴
登録2003年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月15日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_cs
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2781
ポリマ－10,2781
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100MINIMUM ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 HISTONE H1


分子量: 10277.848 Da / 分子数: 1 / 断片: GLOBULAR DOMAIN I, RESIDUES 38-130 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET17B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53551
構成要素の詳細COULD ACT AS AN H1-TYPE LINKER HISTONE. HAS BEEN SHOWN TO BIND DNA.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

試料状態pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
ARIA構造決定
CNS構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, BOND ANGLE GEOMETRY / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: MINIMUM ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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