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万見
- PDB-1usd: human VASP tetramerisation domain L352M -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usd
タイトルhuman VASP tetramerisation domain L352M
要素VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / PHOSPHORYLATION / ACTIN-BINDING / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


profilin binding / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / filopodium membrane / positive regulation of actin filament polymerization / lamellipodium membrane / Generation of second messenger molecules / bicellular tight junction / axon guidance ...profilin binding / Signaling by ROBO receptors / Cell-extracellular matrix interactions / actin polymerization or depolymerization / filopodium membrane / positive regulation of actin filament polymerization / lamellipodium membrane / Generation of second messenger molecules / bicellular tight junction / axon guidance / neural tube closure / SH3 domain binding / actin cytoskeleton / actin binding / protein homotetramerization / postsynapse / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Vasodilator-stimulated phosphoprotein / Vasodilator-stimulated phosphoprotein/ENA/VASP-like / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vasodilator-stimulated phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kuhnel, K. / Jarchau, T. / Wolf, E. / Schlichting, I. / Walter, U. / Wittinghofer, A. / Strelkov, S.V.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: The Vasp Tetramerization Domain is a Right-Handed Coiled Coil Based on a 15-Residue Repeat
著者: Kuhnel, K. / Jarchau, T. / Wolf, E. / Schlichting, I. / Walter, U. / Wittinghofer, A. / Strelkov, S.V.
履歴
登録2003年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3151
ポリマ－5,3151
非ポリマー00
水81145
1
A: VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN

A: VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN

A: VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN

A: VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2604
ポリマ－21,2604
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation3_645-y+1,x-1,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)29.648, 29.648, 100.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質・ペプチド VASODILATOR-STIMULATED PHOSPHOPROTEIN / VASP


分子量: 5315.037 Da / 分子数: 1 / 断片: TETRAMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 335-379 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P50552
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE LEU 351 MET, CHAIN A FUNCTION: ACTIN- AND PROFILIN-BINDING MICROFILAMENT- ...ENGINEERED RESIDUE LEU 351 MET, CHAIN A FUNCTION: ACTIN- AND PROFILIN-BINDING MICROFILAMENT-ASSOCIATED PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 25% PEG MME550, 0.2M NA-CITRATE, 0.1M TRIS PH8.5, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器日付: 2002年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 54657 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.309 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.7→20 Å / SU B: 3.318 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.113
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 218 5 %RANDOM
Rwork0.211 ---
obs0.212 4773 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.17 Å20 Å20 Å2
2---1.17 Å20 Å2
3---2.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数338 0 0 45 383

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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