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万見
- PDB-1usb: Rational design of a novel enzyme - efficient thioester hydrolysi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usb
タイトルRational design of a novel enzyme - efficient thioester hydrolysis enabled by the incorporation of a single His residue into human glutathione transferase A1-1
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / glutathione metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / : / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Jakobsson, E. / Kleywegt, G.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: Incorporation of a Single His Residue by Rational Design Enables Thiol-Ester Hydrolysis by Human Glutathione Transferase A1-1
著者: Hederos, S. / Broo, K.S. / Jakobsson, E. / Kleywegt, G.J. / Mannervik, B. / Baltzer, L.
履歴
登録2003年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年10月9日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6088
ポリマ－51,8452
非ポリマー7646
水4,666259
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)98.906, 92.050, 51.272
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2101-

HOH

21B-2141-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A1 / GLUTATHIONE TRANSFERASE A1-1 / TH1 / HA SUBUNIT 1 GST-EPSILON / GSTA1-1 / GST CLASS-ALPHA / GSTA1


分子量: 25922.307 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-21A(+) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08263, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A, ALA 215 TO HIS CATALYTIC ACTIVITY: RX + GLUTATHIONE = HX + R-S-GLUTATHIONE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.1 M TRISHCL PH 7.8, 26 % PEG4000, 2 MM DITHIOTHREITOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.007
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.007 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→67.42 Å / Num. obs: 28011 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.02 % / Biso Wilson estimate: 24.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 6.6541
反射 シェル解像度: 2.07→2.18 Å / 冗長度: 3.17 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 2.43 / % possible all: 93.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1GSD

1gsd


解像度: 2.07→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 3.311 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE LAST REFINEMENT ROUND WAS DONE AGAINST ALL DATA, RFREE VALUES ARE THE LAST RECORDED. THE OCCUPANCY HAS BEEN SET TO 0 WHERE THERE IS NO DENSITY FOR THE SIDE CHAIN.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1411 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.192 28008 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20 Å21.53 Å2
2--0.58 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3547 0 44 259 3850
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223685
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023475
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6032.0084953
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02638146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4885440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1650.2542
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023956
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02702
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.2797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.23910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22156
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2290.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1960.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2010.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9671.52201
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72823555
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.47931484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0074.51396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.12 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.316 94
Rwork0.229 1939

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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