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万見
- PDB-1urt: MURINE CARBONIC ANHYDRASE V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urt
タイトルMURINE CARBONIC ANHYDRASE V
要素CARBONIC ANHYDRASE V
キーワードLYASE / ZINC / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


Reversible hydration of carbon dioxide / gluconeogenesis / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / mitochondrion / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase ...Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Carbonic anhydrase, alpha-class, conserved site / Alpha-carbonic anhydrases signature. / Carbonic anhydrase, alpha-class / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carbonic anhydrase 5A, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A. / Christianson, D.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Structure-based design of an intramolecular proton transfer site in murine carbonic anhydrase V.
著者: Heck, R.W. / Boriack-Sjodin, P.A. / Qian, M. / Tu, C. / Christianson, D.W. / Laipis, P.J. / Silverman, D.N.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Structure Determination of Murine Mitochondrial Carbonic Anhydrase V at 2.45-A Resolution: Implications for Catalytic Proton Transfer and Inhibitor Design
著者: Boriack-Sjodin, P.A. / Heck, R.W. / Laipis, P.J. / Silverman, D.N. / Christianson, D.W.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Catalytic Properties of Mouse Carbonic Anhydrase V
著者: Heck, R.W. / Tanhauser, S.M. / Manda, R. / TU, C. / Laipis, P.J. / Silverman, D.N.
履歴
登録1996年7月3日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBONIC ANHYDRASE V
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2702
ポリマ－28,2051
非ポリマー651
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.090, 67.520, 48.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CARBONIC ANHYDRASE V / CARBONATE DEHYDROGENASE (MCAVC)


分子量: 28204.646 Da / 分子数: 1
変異: Y64H, F65A, TRUNCATION OF MITOCHONDRIAL LEADER SEQUENCE AND FIRST 21 RESIDUES
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MURINE CARBONIC ANHYDRASE V / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/CJ / 細胞株: BL21 / 遺伝子: MCA5C Y64H F65A / 器官: LIVER / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PET31 T7 / 遺伝子 (発現宿主): MCA5C Y64H F65A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P23589, carbonic anhydrase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
32.0 mMsucrose monolaurate1drop
416-12 %PEG80001drop
50.2 Msodium acetate1drop
60.1 Msodium cacodylate1drop
716-12 %PEG80001reservoir
80.2 Msodium acetate1reservoir
90.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月2日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 6759 / % possible obs: 86.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.088
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 6760 / % possible obs: 87 % / Num. measured all: 19846

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→6.5 Å / σ(F): 3 /
Rfactor反射数
Rfree0.241 -
Rwork0.137 -
obs0.137 5565
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1892 0 1 32 1925
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 6174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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