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- PDB-1urm: HUMAN PEROXIREDOXIN 5, C47S MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urm
タイトルHUMAN PEROXIREDOXIN 5, C47S MUTANT
要素PEROXIREDOXIN 5
キーワードANTIOXIDANT ENZYME / PEROXIREDOXIN / THIOREDOXIN PEROXIDASE / THIOREDOXIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


peroxynitrite reductase activity / reactive nitrogen species metabolic process / negative regulation of oxidoreductase activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species ...peroxynitrite reductase activity / reactive nitrogen species metabolic process / negative regulation of oxidoreductase activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / RNA polymerase III transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / antioxidant activity / peroxisomal matrix / positive regulation of collagen biosynthetic process / cell redox homeostasis / cellular response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / peroxidase activity / peroxisome / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / cytoplasmic vesicle / mitochondrial matrix / inflammatory response / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peroxiredoxin-5-like / Redoxin / Redoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / Peroxiredoxin-5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Declercq, J.P. / Evrard, C.
引用
ジャーナル: J. Chem. Cryst. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of the C47S Mutant of Human Peroxiredoxin 5
著者: Evrard, C. / Smeets, A. / Knoops, B. / Declercq, J.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of Human Peroxiredoxin 5, a Novel Type of Mammalian Peroxiredoxin at 1.5 A Resolution
著者: Declercq, J.P. / Evrard, C. / Clippe, A. / Vanderstricht, D. / Bernard, A. / Knoops, B.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: A Twinned Monoclinic Crystal Form of Human Peroxiredoxin 5 with Eight Molecules in the Asymmetric Unit
著者: Declercq, J.P. / Evrard, C.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Cloning and Characterization of Aoeb166, a Novel Mammalian Antioxidant Enzyme of the Peroxiredoxin Family
著者: Knoops, B. / Clippe, A. / Bogard, C. / Arsalane, K. / Wattiez, R. / Hermans, C. / Duconseille, E. / Falmagne, P. / Bernard, A.
履歴
登録2003年10月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEROXIREDOXIN 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4065
ポリマ－18,1781
非ポリマー2284
水5,134285
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.646, 65.646, 122.043
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2073-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PEROXIREDOXIN 5 / PRX-V / PEROXISOMAL ANTIOXIDANT ENZYME / PLP / THIOREDOXIN PEROXIDASE PMP20 / ANTIOXIDANT ENZYME ...PRX-V / PEROXISOMAL ANTIOXIDANT ENZYME / PLP / THIOREDOXIN PEROXIDASE PMP20 / ANTIOXIDANT ENZYME B166 / AOEB166 / TPX TYPE VI / ALU CO-REPRESSOR 1


分子量: 18177.785 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 54-214 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MUTATION CYS 47 SER IN COORDINATES / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LUNG / プラスミド: PQE-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: P30044
#2: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION CYS 100 SER (FOLLOWING NUMBERING OF THE SWISSPROT DATABASE REFERENCE). FUNCTION ...ENGINEERED MUTATION CYS 100 SER (FOLLOWING NUMBERING OF THE SWISSPROT DATABASE REFERENCE). FUNCTION REDUCES HYDROGEN PEROXIDE AND HYDROPEROXIDES WITH REDUCING EQUIVALENTS USING THE THIOREDOXIN SYSTEM.
配列の詳細C47S MUTANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 %
結晶化pH: 5.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CITRATE BUFFER PH 5.3, 0.2 M POTASSIUM SODIUM TARTRATE, 1 MM DTT, 0.02 % (W/V) SODIUM AZIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9911
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月12日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL FOCUSING MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→37 Å / Num. obs: 30149 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 32
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.292 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HD2

1hd2


解像度: 1.7→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 1.189 / SU ML: 0.04 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 1527 5.1 %RANDOM
Rwork0.146 ---
obs0.147 28558 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1196 0 12 285 1493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0221278
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.021194
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.631.9861729
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84232808
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9135161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0110.02226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2330
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.260.21668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0930.2921
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2235
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1430.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2130.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1570.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8221.5814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4921316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4373464
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0454.5413
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.171 120
Rwork0.179 2072
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.777 Å / Origin y: 41.807 Å / Origin z: 20.122 Å
111213212223313233
T0.0294 Å2-0.006 Å2-0.0071 Å2-0.0316 Å2-0.0164 Å2--0.013 Å2
L0.7648 °20.0261 °20.0285 °2-1.3727 °20.6693 °2--1.4383 °2
S-0.0464 Å °0.0983 Å °-0.0215 Å °-0.1138 Å °-0.0462 Å °0.0957 Å °0.0458 Å °-0.1566 Å °0.0926 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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