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- PDB-1urb: ALKALINE PHOSPHATASE (N51MG) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urb
タイトルALKALINE PHOSPHATASE (N51MG)
要素ALKALINE PHOSPHATASE
キーワードALKALINE PHOSPHATASE / HYDROLASE / PHOSPHORIC MONOESTER / PHOSPHO TRANSFERASE / ALCOHOL ACCEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Tibbitts, T.T. / Murphy, J.E. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Kinetic and structural consequences of replacing the aspartate bridge by asparagine in the catalytic metal triad of Escherichia coli alkaline phosphatase.
著者: Tibbitts, T.T. / Murphy, J.E. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Mutations at Positions 153 and 328 in Escherichia Coli Alkaline Phosphatase Provide Insight Towards the Structure and Function of Mammalian and Yeast Alkaline Phosphatases
著者: Murphy, J.E. / Tibbitts, T.T. / Kantrowitz, E.R.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Kinetics and Crystal Structure of a Mutant E. Coli Alkaline Phosphatase (Asp-369->Asn): A Mechanism Involving One Zinc Per Active Site
著者: Tibbitts, T.T. / Xu, X. / Kantrowitz, E.R.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Reaction Mechanism of Alkaline Phosphatase Based on Crystal Structures. Two-Metal Ion Catalysis
著者: Kim, E.E. / Wyckoff, H.W.
履歴
登録1996年2月3日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKALINE PHOSPHATASE
B: ALKALINE PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,09110
ポリマ－93,5322
非ポリマー5598
水7,909439
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8700 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area27350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.720, 168.480, 76.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-575-

HOH

21B-587-

HOH

詳細THERE IS A DIMER (IDENTICAL CHAINS OF 449 RESIDUES) PER ASYMMETRIC UNIT. THESE SUBUNITS ARE DESIGNATED "A" AND "B".

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要素

#1: タンパク質 ALKALINE PHOSPHATASE


分子量: 46766.074 Da / 分子数: 2 / 変異: D51N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: EK1734 / 遺伝子: PHOA / プラスミド: PEK247 / 遺伝子 (発現宿主): PHOA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SM547 / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE STRUCTURE IS OF A MUTANT ALKALINE PHOSPHATE (D51N) IN WHICH ASP-51 IS REPLACED BY ASN. THERE ...THE STRUCTURE IS OF A MUTANT ALKALINE PHOSPHATE (D51N) IN WHICH ASP-51 IS REPLACED BY ASN. THERE ARE TWO ZINCS COMPLEXED WITH AN INORGANIC PHOSPHATE BOUND IN EACH OF THE TWO ACTIVE SITES. THE THIRD METAL BIN SITE IS UNOCCUPIED.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.42 %
結晶化pH: 9.2
詳細: 45% SATURATING (NH4)2SO4, 0.10 MM CAPS, 20 MM MGCL2, 10 UM ZNCL2, 0.1 MM NAH2PO4 AT PH 9.2.
結晶化
*PLUS
pH: 9.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Chen, L. C., (1992) Protein Eng., 5, 605.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %(w/v)1drop(NH4)2SO4
2100 mMTris1drop
310 mM1dropMgSO4
40.01 mM1dropZnCl2
530 mg/mlprotain1drop
631.6 %(w/v)1reservoir(NH4)2SO4
7100 mMTris1reservoir
810 mM1reservoirMgSO4

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データ収集

検出器日付: 1994年9月28日
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 61905 / % possible obs: 88.3 % / Observed criterion σ(I): 3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.14 Å / 冗長度: 3 % / Num. measured all: 186425 / Rmerge(I) obs: 0.086

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.14→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数
Rfree0.241 -
Rwork0.193 -
obs0.193 59934
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6562 0 24 439 7025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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