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- PDB-1ur2: Xylanase Xyn10B mutant (E262S) from Cellvibrio mixtus in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ur2
タイトルXylanase Xyn10B mutant (E262S) from Cellvibrio mixtus in complex with arabinofuranose alpha 1,3 linked to xylotriose
要素ENDOXYLANASE
キーワードHYDROLASE / FAMILY 10 / XYLANASE / GLYCOSIDE HYDROLASE / HEMICELLULOSE / XYLAN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-1,4-beta-xylanase / endo-1,4-beta-xylanase activity / xylan catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Glycosidases ...Glycosyl hydrolases family 10, active site / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) active site. / Glycosyl hydrolases family 10 (GH10) domain profile. / Glycoside hydrolase family 10 / Glycoside hydrolase family 10 domain / Glycosyl hydrolase family 10 / Glycosyl hydrolase family 10 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4beta-beta-xylotriose / Beta-xylanase
類似検索 - 構成要素
生物種CELLVIBRIO MIXTUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Pell, G. / Taylor, E.J. / Gloster, T.M. / Turkenburg, J.P. / Fontes, C.M.G.A. / Ferreira, L.M.A. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The Mechanisms by which Family 10 Glycoside Hydrolases Bind Decorated Substrates
著者: Pell, G. / Taylor, E.J. / Gloster, T.M. / Turkenburg, J.P. / Fontes, C.M.G.A. / Ferreira, L.M.A. / Nagy, T. / Clark, S. / Davies, G.J. / Gilbert, H.J.
履歴
登録2003年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOXYLANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0066
ポリマ－42,9501
非ポリマー1,0565
水10,647591
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)46.924, 67.659, 104.782
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ENDOXYLANASE


分子量: 42949.910 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 11-379 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED MUTATION GLU 262 SER IN COORDS / 由来: (組換発現) CELLVIBRIO MIXTUS (バクテリア) / プラスミド: PET 21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER DE3 / 参照: UniProt: O68541, endo-1,4-beta-xylanase

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 beta-D-xylopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose-(1-4)-beta-D-xylopyranose / 4beta-beta-xylotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 414.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 4beta-beta-xylotriose
記述子タイププログラム
DXylpb1-4DXylpb1-4DXylpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a212h-1b_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Xylp]{[(4+1)][b-D-Xylp]{[(4+1)][b-D-Xylp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-arabinofuranose-(1-3)-[beta-D-xylopyranose-(1-4)]beta-D-xylopyranose-(1-4)-alpha-D-xylopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 546.474 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LArafa1-3[DXylpb1-4]DXylpb1-4DXylpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a212h-1a_1-5][a212h-1b_1-5][a211h-1a_1-4]/1-2-3-2/a4-b1_b3-c1_b4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Xylp]{[(4+1)][b-D-Xylp]{[(3+1)][a-L-Araf]{}[(4+1)][b-D-Xylp]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 3種, 594分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 591 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION GLU 271 SER IN THE SWISSPROT DATABASE REFERENCE
配列の詳細THE SEQUENCE ON THE DATABASE IS INCORRECT AND WILL BE CHANGED BY THE AUTHORS. THESE DISCREPANCIES ...THE SEQUENCE ON THE DATABASE IS INCORRECT AND WILL BE CHANGED BY THE AUTHORS. THESE DISCREPANCIES ARE F36L, N37I, R38G, R39A, R40A, K216E, T221R, R222G, Y271V, E290D, R291P, M342I. THE SEQUENCE WAS EXPRESSED IN PET21A. THIS ACCOUNTS FOR THE A1M SUBSTITION AND THE ADDITION OF HIS TAG RESIDUES 271-278. THE FIRST 9 RESIDUES IN THE DATABASE HAVE BEEN OMITTED. E262S IS AN ENGINEERED MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.6 % / 解説: STRUCTURE ISOMORPHOUS WITH STARTING MODEL
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.2M MGCL2 0.1M TRIS HCL PH8.5, 30% PEG 4K, 5% PEG 400., pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
125 mg/mlprotein1drop
210 mMxylooligosaccharide1drop
30.20 M1reservoirMgCl2
40.1 MTris1reservoirpH8.5
530 %PEG40001reservoir
65 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.97809
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月15日 / 詳細: VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 42050 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.25 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 1.93
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 2.23 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 1.93 / % possible all: 90.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 30 Å / 冗長度: 3.25 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / % possible obs: 90.3 % / Rmerge(I) obs: 0.432 / Mean I/σ(I) obs: 1.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.9999精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UQY

1uqy


解像度: 1.6→19.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 1.56 / SU ML: 0.056 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THIS ENTRY HAS SOME ATOMS WHICH HAVE BEEN REFINED WITH AN OCCUPANCY OF 0.00
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 2209 5 %RANDOM
Rwork0.152 ---
obs0.154 42034 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2838 0 68 591 3497
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0213013
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022674
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3191.9544077
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.24436229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1285348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.81323.878147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.84515523
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2351519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2623
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0950.21687
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.020.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.290
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.272
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8961.52272
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1791713
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02622815
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.84931484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.674.51262
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.242 162
Rwork0.212 2905
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.319
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 1.66 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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