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万見
- PDB-1uqv: SAM domain from Ste50p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uqv
タイトルSAM domain from Ste50p
要素STE50 PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / SAM / STERILE ALPHA MOTIF / HELICAL / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION DOMAIN / GROWTH ARREST
機能・相同性
機能・相同性情報


osmosensory signaling pathway via Sho1 osmosensor / signal transduction involved in filamentous growth / SAM domain binding / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / protein kinase regulator activity / establishment of cell polarity / p38MAPK cascade / regulation of cell cycle / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ste50, sterile alpha motif / Ste50p, sterile alpha motif / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Transcription Factor, Ets-1 / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like domain superfamily ...Ste50, sterile alpha motif / Ste50p, sterile alpha motif / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Transcription Factor, Ets-1 / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Grimshaw, S.J. / Mott, H.R. / Stott, K.M. / Nielsen, P.R. / Evetts, K.A. / Hopkins, L.J. / Nietlispach, D. / Owen, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structure of the Sterile {Alpha} Motif (Sam) Domain of the Saccharomyces Cerevisiae Mitogen-Activated Protein Kinase Pathway-Modulating Protein Ste50 and Analysis of its Interaction with the Ste11 Sam
著者: Grimshaw, S.J. / Mott, H.R. / Stott, K.M. / Nielsen, P.R. / Evetts, K.A. / Hopkins, L.J. / Nietlispach, D. / Owen, D.
履歴
登録2003年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STE50 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8971
ポリマ－9,8971
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #15

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要素

#1: タンパク質 STE50 PROTEIN


分子量: 9897.152 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM DOMAIN, RESIDUES 27-108 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25344
構成要素の詳細INVOLVED IN GROWTH ARREST DURING CONJUGATION. MAY INTERACT WITH THE G PROTEIN ALPHA SUBUNIT.
配列の詳細THE FIRST THREE RESIDUES IN THE DBREF RECORDS SHOWN ORIGINATE FROM THE EXPRESSION SYSTEM, AND ARE ...THE FIRST THREE RESIDUES IN THE DBREF RECORDS SHOWN ORIGINATE FROM THE EXPRESSION SYSTEM, AND ARE THEREFORE, MAPPED TO THEMSELVES RATHER THAN A SWISSPROT DATABASE CROSS-REFERENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HSQC
12115N-SEPARATED NOESY
131HNCA
141HN(CO)CA
151CBCA(CO)NH
161HN(CA)CB
171H(CC)(CO)NH
181(H)CC(CO)NH
191(H)CCH-TOCSY
110113C-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCURE WAS DETERMINED USING 15N-LABELLED AND 13C,15N-LABELLED PROTEINS

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試料調製

詳細内容: 16NM NA2HPO4, 4MM NAH2PO4, 50MM NACL, 5MM DTT, 10% D2O, 0.05% NAN3
試料状態イオン強度: 260 mM / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1BRUNGER精密化
ANSIG構造決定
CNS構造決定
ARIA構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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