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- PDB-1umy: BHMT from rat liver -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umy
タイトルBHMT from rat liver
要素Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / METHIONINE SYNTHESIS / HOMOCYSTEINE METABOLISM / BETAINE / METHYLTRANSFERASE / ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


Choline catabolism / betaine-homocysteine S-methyltransferase / amino-acid betaine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase activity / L-methionine salvage / Sulfur amino acid metabolism / amino-acid betaine catabolic process / methionine biosynthetic process / protein methylation / : ...Choline catabolism / betaine-homocysteine S-methyltransferase / amino-acid betaine metabolic process / betaine-homocysteine S-methyltransferase activity / L-methionine salvage / Sulfur amino acid metabolism / amino-acid betaine catabolic process / methionine biosynthetic process / protein methylation / : / methyltransferase activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Betaine-homocysteine S-methyltransferase, BHMT / Homocysteine-binding-like domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Sanz-Aparicio, J.
引用
ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of rat liver betaine homocysteine s-methyltransferase reveals new oligomerization features and conformational changes upon substrate binding.
著者: Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Martinez-Ripoll, M. / Blundell, T.L. / Sanz-Aparicio, J.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2003
タイトル: Active-Site Mutagenesis Study of Rat Liver Betaine Homocysteine S-Methyltransferase
著者: Gonzalez, B. / Garrido, F. / Gasset, M. / Sanz-Aparicio, J. / Pajares, M.A.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Study of Recombinant Betaine-Homocysteine S-Methyltransferase from Rat Liver
著者: Gonzalez, B. / Pajares, M.A. / Too, P. / Garrido, F. / Blundell, T.L. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2003年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年12月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / struct_ref
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
B: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
C: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
D: Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,64010
ポリマ－180,2224
非ポリマー4186
水9,692538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)57.830, 149.270, 96.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99965, 0.00909, -0.02474), (0.00148, -0.91771, -0.39725), (-0.02631, -0.39715, 0.91738)29.46989, -27.36963, -5.39027
2given(-0.96255, -0.26019, -0.07618), (-0.26924, 0.88439, 0.38126), (-0.03183, 0.38749, -0.92133)25.17547, 9.33094, -28.57009
3given(0.96104, 0.25356, 0.11005), (0.25362, -0.96721, 0.01369), (0.10991, 0.01475, -0.99383)5.30163, -24.58447, -35.67911

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要素

#1: タンパク質
Betaine--homocysteine S-methyltransferase 1


分子量: 45055.410 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ZN BOUND FORM / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Bhmt / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O09171, betaine-homocysteine S-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 538 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE REGULATION OF HOMOCYSTEINE METABOLISM. CONVERTS HOMOCYSTEINE AND BETAINE TO ...INVOLVED IN THE REGULATION OF HOMOCYSTEINE METABOLISM. CONVERTS HOMOCYSTEINE AND BETAINE TO DIMETHYLGLYCINE AND METHIONINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 16% PEG 1500, PH=8.5, pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.004
検出器検出器: CCD / 日付: 2001年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49 Å / Num. obs: 58532 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 45.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LT8

1lt8


解像度: 2.5→48.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 5548 10 %RANDOM
Rwork0.253 ---
obs0.253 54654 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 61.82 Å2 / ksol: 0.356894 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.45 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11803 0 12 538 12353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 949 10 %
Rwork0.333 8300 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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