[日本語] English
万見
- PDB-1umv: Crystal structure of an acidic, non-myotoxic phospholipase A2 fro... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umv
タイトルCrystal structure of an acidic, non-myotoxic phospholipase A2 from the venom of Bothrops jararacussu
要素HYPOTENSIVE PHOSPHOLIPASE A2
キーワードLIPASE / ACIDIC / NON-MYOTOXIC / PLA2 / BOTHROPS JARARACUSSU
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 / calcium-dependent phospholipase A2 activity / arachidonate secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / phospholipid binding / regulation of blood pressure / toxin activity / defense response to bacterium / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Acidic phospholipase A2 BthA-1
類似検索 - 構成要素
生物種BOTHROPS JARARACUSSU (ヘビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Murakami, M.T. / Watanabe, L. / Cintra, A.C.O. / Arni, R.K.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of an Acidic Platelet Aggregation Inhibitor and Hypotensive Phospholipase A(2) in the Monomeric and Dimeric States: Insights Into its Oligomeric State
著者: Magro, A.J. / Murakami, M.T. / Marcussi, S. / Soares, A.M. / Arni, R.K. / Fontes, M.R.
履歴
登録2003年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
X: HYPOTENSIVE PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7392
ポリマ－13,6981
非ポリマー401
水2,594144
1
X: HYPOTENSIVE PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子

X: HYPOTENSIVE PHOSPHOLIPASE A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4774
ポリマ－27,3972
非ポリマー802
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)39.990, 53.990, 90.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 HYPOTENSIVE PHOSPHOLIPASE A2 / PHOSPHOLIPASE A2 / PLA2


分子量: 13698.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOTHROPS JARARACUSSU (ヘビ) / Secretion: VENOM / 参照: UniProt: Q8AXY1
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 30.98 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.60
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Msodium acetate11pH4.6
228 %PEG400011
310 mg/mlprotein12

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.537
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→50 Å / Num. obs: 9034 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.79→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 80.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.79 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.84 Å / % possible obs: 80.1 % / 冗長度: 1.2 % / Num. unique obs: 507 / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GOD

1god


解像度: 1.79→30.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 3.115 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 429 4.8 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.164 8580 94.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→30.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数949 0 1 144 1094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.021978
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02790
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0481.9521322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01731868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1365121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.021104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02201
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.3247
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.270.3982
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.5527
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2310.5144
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.319
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.280.368
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.532
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7162599
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6593958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8582379
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8243364
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.79→1.84 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.267 18
Rwork0.199 556
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.255 / Rfactor Rwork: 0.186
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.338 / Rfactor Rwork: 0.246

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る