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万見
- PDB-1ukp: Crystal structure of soybean beta-amylase mutant substituted at s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ukp
タイトルCrystal structure of soybean beta-amylase mutant substituted at surface region
要素Beta-amylase
キーワードHYDROLASE / (alpha/beta)8 barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-amylase / beta-amylase activity / amylopectin maltohydrolase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 14B, plant / Beta-amylase active site 2. / Glycoside hydrolase, family 14, conserved site / Beta-amylase active site 1. / Glycoside hydrolase, family 14 / Glycosyl hydrolase family 14 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kang, Y.N. / Adachi, M. / Mikami, B. / Utsumi, S.
引用ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2003
タイトル: Change in the crystal packing of soybean beta-amylase mutants substituted at a few surface amino acid residues
著者: Kang, Y.N. / Adachi, M. / Mikami, B. / Utsumi, S.
履歴
登録2003年8月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-amylase
B: Beta-amylase
C: Beta-amylase
D: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,05424
ポリマ－224,1334
非ポリマー1,92120
水18,1051005
1
A: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5136
ポリマ－56,0331
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5136
ポリマ－56,0331
非ポリマー4805
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6107
ポリマ－56,0331
非ポリマー5766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Beta-amylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4175
ポリマ－56,0331
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.463, 78.801, 88.560
Angle α, β, γ (deg.)89.92, 90.21, 89.90
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質
Beta-amylase / 1 / 4-alpha-D-glucan maltohydrolase


分子量: 56033.168 Da / 分子数: 4 / 変異: D374Y / L481R / P487D / K462S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / プラスミド: pKK233-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P10538, beta-amylase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1005 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: ammonium sulfate, sodium acetate, 2-mercaptoethanol, EDTA, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
245-50 %ammonium sulfate1reservoir
31 mMEDTA1reservoir
418 mM2-ME1reservoir
50.1 Msodium acetate1reservoirpH5.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: OXFORD PX210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年4月17日
放射モノクロメーター: rotating-inclining double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.98 Å / Num. all: 335804 / Num. obs: 137751 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.44 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.383 / Num. unique all: 13776 / % possible all: 95.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 335804
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.3 % / Num. unique obs: 13776 / Num. measured obs: 33459

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BYB

1byb


解像度: 2.1→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 1432544.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 11213 10 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 112238 95.1 %-
all-117984 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.9499 Å2 / ksol: 0.455532 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å21.34 Å22.96 Å2
2--0.72 Å20.22 Å2
3----0.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15680 0 100 1005 16785
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.131.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.82.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 1862 9.9 %
Rwork0.232 16903 -
obs-16903 95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5CIS_PEPTIDE.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor Rfree: 0.2345 / Rfactor Rwork: 0.2001
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006334
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27321
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.17 Å / Num. reflection Rwork: 11208

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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