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- PDB-1ukm: Crystal structure of EMS16, an Antagonist of collagen receptor in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ukm
タイトルCrystal structure of EMS16, an Antagonist of collagen receptor integrin alpha2beta1 (GPIa/IIa)
要素
  • EMS16 A chain
  • EMS16 B chain
キーワードTOXIN / Domain swapping / C-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Snaclec EMS16 subunit beta / Snaclec EMS16 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Echis multisquamatus (ヘビ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Horii, K. / Okuda, D. / Morita, T. / Mizuno, H.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structural characterization of EMS16, an Antagonist of collagen receptor (GPIa/IIa) from the venom of Echis multisquamatus
著者: Horii, K. / Okuda, D. / Morita, T. / Mizuno, H.
#1: ジャーナル: J.BIOCHEM.(TOKYO) / 年: 2003
タイトル: Characterization and Preliminary Crystallographic Studies of EMS16, an Antagonist of Collagen Receptor (GPIa/IIa) from the Venom of Echis multisquamatus
著者: Okuda, D. / Horii, K. / Mizuno, H. / Morita, T.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Isolation and characterization of EMS16, a C-lectin type protein from Echis multisquamatus venom, a potent and selective inhibitor of the alpha2beta1 integrin
著者: Marcinkiewicz, C. / Lobb, R.R. / Marcinkiewicz, M.M. / Daniel, J.L. / Smith, J.B. / Dangelmaier, C. / Weinreb, P.H. / Beacham, D.A. / Niewiarowski, S.
履歴
登録2003年8月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年7月25日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EMS16 A chain
B: EMS16 B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6368
ポリマ－31,0112
非ポリマー6256
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area12930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.570, 59.933, 115.743
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 EMS16 A chain / EMS16 subunit A


分子量: 15889.537 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-134 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echis multisquamatus (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: UniProt: Q7T2Q1
#2: タンパク質 EMS16 B chain / EMS16 subunit B


分子量: 15121.384 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-128 / Mutation: G43S / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Echis multisquamatus (ヘビ) / Secretion: venom / 参照: UniProt: Q7T2Q0

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糖 , 1種, 1分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 255分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細The sequence database UNP Q7T2Q0 reports there is a conflict as Experimental Information.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: PEG8000, potassium dihydrogen phosphate, glycerol, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.5
30.04 Mpotassium dihydrogen phosphate1reservoir
416 %PEG80001reservoir
520 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月12日 / 詳細: Osmic confocal mirrors
放射モノクロメーター: Osmic confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.71 Å / Num. obs: 26199 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 91401
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BJ3

1bj3


解像度: 1.9→18.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1271064.4 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1303 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 26143 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.6729 Å2 / ksol: 0.394865 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.12 Å20 Å20 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3----2.81 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→18.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2126 0 39 250 2415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.272.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 209 4.9 %
Rwork0.274 4092 -
obs-4301 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2HETERO.PARAMHETERO.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CARBO_REP.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.234
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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