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- PDB-1ujn: Crystal structure of dehydroquinate synthase from Thermus thermop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ujn
タイトルCrystal structure of dehydroquinate synthase from Thermus thermophilus HB8
要素dehydroquinate synthase
キーワードLYASE / dehydroquinate synthase / Thermus thermophilus / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / nucleotide binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
3-dehydroquinate synthase family / : / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Rossmann fold - #1970 ...3-dehydroquinate synthase family / : / : / 3-dehydroquinate synthase C-terminal / 3-dehydroquinate synthase AroB / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase N-terminal / Dehydroquinate synthase-like, alpha domain / Dehydroquinate synthase-like - alpha domain / Rossmann fold - #1970 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-dehydroquinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sugahara, M. / Yokoyama, S. / Kuramitsu, S. / Miyano, M. / Kunishima, N. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of dehydroquinate synthase from Thermus thermophilus HB8 showing functional importance of the dimeric state.
著者: Sugahara, M. / Nodake, Y. / Sugahara, M. / Kunishima, N.
履歴
登録2003年8月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dehydroquinate synthase
B: dehydroquinate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,1182
ポリマ－75,1182
非ポリマー00
水11,620645
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area27300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.403, 71.787, 71.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 dehydroquinate synthase


分子量: 37559.043 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P83703, 3-dehydroquinate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 645 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.79 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.6 / 詳細: PEG 4000, pH 5.6, MICROBATCH, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120.0 mg/mlprotein1drop
212.5 %(w/v)PEG40001reservoir
30.1 MMES-NaOH1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. all: 58577 / Num. obs: 58577 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.71 % / Biso Wilson estimate: 26.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.72 % / Rmerge(I) obs: 0.504 / Mean I/σ(I) obs: 3.35 / Num. unique all: 5792 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 217026 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DQS

1dqs


解像度: 1.8→37.2 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2944 -RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.203 58489 --
obs0.203 58489 99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.93 Å20 Å2-2.02 Å2
2---2.44 Å20 Å2
3---3.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5120 0 0 645 5765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 299 -
Rwork0.26 --
obs-5498 99 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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