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万見
- PDB-1ucp: NMR structure of the PYRIN domain of human ASC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ucp
タイトルNMR structure of the PYRIN domain of human ASC
要素Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
キーワードAPOPTOSIS / DEATH DOMAIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


Pyrin domain binding / NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome ...Pyrin domain binding / NLRP6 inflammasome complex / myosin I binding / positive regulation of antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / myeloid dendritic cell activation involved in immune response / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / myeloid dendritic cell activation / IkappaB kinase complex / The AIM2 inflammasome / AIM2 inflammasome complex / macropinocytosis / icosanoid biosynthetic process / NLRP1 inflammasome complex / canonical inflammasome complex / interleukin-6 receptor binding / positive regulation of adaptive immune response / NLRP3 inflammasome complex assembly / BMP receptor binding / NLRP3 inflammasome complex / cysteine-type endopeptidase activator activity / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of interferon-beta production / osmosensory signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of macrophage cytokine production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pattern recognition receptor activity / tropomyosin binding / pyroptotic inflammatory response / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / positive regulation of interleukin-10 production / The NLRP3 inflammasome / cellular response to interleukin-1 / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / positive regulation of T cell migration / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / activation of innate immune response / intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / apoptotic signaling pathway / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein homooligomerization / regulation of protein stability / positive regulation of T cell activation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of tumor necrosis factor production / azurophil granule lumen / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / protease binding / defense response to Gram-negative bacterium / secretory granule lumen / defense response to virus / microtubule / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / protein dimerization activity / regulation of autophagy / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / Golgi membrane / innate immune response / neuronal cell body / apoptotic process / Neutrophil degranulation / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. ...CARD8/ASC/NALP1, CARD domain / : / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death Domain, Fas / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Liepinsh, E. / Barbals, R. / Dahl, E. / Sharipo, A. / Staub, E. / Otting, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The death-domain fold of the ASC PYRIN domain, presenting a basis for PYRIN/PYRIN recognition
著者: Liepinsh, E. / Barbals, R. / Dahl, E. / Sharipo, A. / Staub, E. / Otting, G.
履歴
登録2003年4月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0921
ポリマ－10,0921
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations,target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Apoptosis-associated speck-like protein containing a CARD / PYCARD / ASC


分子量: 10091.665 Da / 分子数: 1 / 断片: PYRIN DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: lymphocytes / 遺伝子: ASC / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q9ULZ3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131w1-decoupled NOESY
142DQF-COSY
1522D NOESY
1622D TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM PYRIN domain90% H2O/10% D2O
21mM PYRIN domain100% D2O
試料状態イオン強度: 50mM / pH: 3.7 / 圧: ambient / 温度: 301 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guentert構造決定
OPAL2.6精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: 1118 NOE-derived distance restraints, 206 coupling constants
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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