[日本語] English
万見
- PDB-1uc8: Crystal structure of a lysine biosynthesis enzyme, Lysx, from the... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uc8
タイトルCrystal structure of a lysine biosynthesis enzyme, Lysx, from thermus thermophilus HB8
要素lysine biosynthesis enzyme
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / LYSINE BIOSYNTHESIS / ALPHA-AMINOADIPATE PATHWAY / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


[amino-group carrier protein]-L-2-aminoadipate ligase / ribosomal S6-glutamic acid ligase activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / SOS response / protein modification process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysine biosynthesis enzyme LysX / : / LysX preATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily ...Lysine biosynthesis enzyme LysX / : / LysX preATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Alpha-aminoadipate--LysW ligase LysX
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sakai, H. / Vassylyeva, M.N. / Matsuura, T. / Sekine, S. / Nishiyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Kuramitsu, S. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of a Lysine Biosynthesis Enzyme, LysX, from Thermus thermophilus HB8
著者: Sakai, H. / Vassylyeva, M.N. / Matsuura, T. / Sekine, S. / Gotoh, K. / Nishiyama, M. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Kuramitsu, S. / Vassylyev, D.G. / Yokoyama, S.
履歴
登録2003年4月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: lysine biosynthesis enzyme
B: lysine biosynthesis enzyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,8792
ポリマ－60,8792
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area20400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.652, 51.366, 103.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.81, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is assumed to be a dimer in the crystallographic assymetric unit.

-
要素

#1: タンパク質 lysine biosynthesis enzyme / LysX


分子量: 30439.271 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET26B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 29467705, UniProt: Q5SH23*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG4000, Na acetate, ammonium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Vassylyeva, M.N., (2003) Acta Crystallogr., D59, 1651.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
25 %PEG40001reservoir
317 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
40.35 mMammonium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45PX / 波長: 1.02 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年6月4日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 37382 / Num. obs: 37382 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 23.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3766 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
冗長度: 4.2 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→43.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2688 1805 5 %RANDOM
Rwork0.2396 ---
all-37382 --
obs-36151 96.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.8427 Å2 / ksol: 0.374461 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.55 Å20 Å22.62 Å2
2--4.21 Å20 Å2
3---2.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3838 0 0 113 3951
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 260 4.6 %
Rwork0.322 5340 -
obs-5340 90.1 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 43.5 Å / Rfactor Rfree: 0.269 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る