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- PDB-1uan: Crystal structure of the conserved protein TT1542 from Thermus th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uan
タイトルCrystal structure of the conserved protein TT1542 from Thermus thermophilus HB8
要素hypothetical protein TT1542
キーワードstructural genomics / unknown function / Rossmann-like / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


bacillithiol biosynthetic process / deacetylase activity
類似検索 - 分子機能
Bacillithiol biosynthesis deacetylase, BshB1 / LmbE-like / N-acetylglucosaminyl phosphatidylinositol deacetylase-related / Putative deacetylase LmbE-like domain superfamily / GlcNAc-PI de-N-acetylase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Handa, N. / Terada, T. / Tame, J.R.H. / Park, S.-Y. / Kinoshita, K. / Ota, M. / Nakamura, H. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: PROTEIN SCI. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the conserved protein TT1542 from Thermus thermophilus HB8
著者: Handa, N. / Terada, T. / Kamewari, Y. / Hamana, H. / Tame, J.R.H. / Park, S.-Y. / Kinoshita, K. / Ota, M. / Nakamura, H. / Kuramitsu, S. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S.
履歴
登録2003年3月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein TT1542
B: hypothetical protein TT1542


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,6412
ポリマ－49,6412
非ポリマー00
水2,810156
1
A: hypothetical protein TT1542
B: hypothetical protein TT1542

A: hypothetical protein TT1542
B: hypothetical protein TT1542

A: hypothetical protein TT1542
B: hypothetical protein TT1542


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,9226
ポリマ－148,9226
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area19600 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area47950 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.134, 107.134, 98.617
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 hypothetical protein TT1542 / conserved protein TT1542


分子量: 24820.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q84BR2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: ammonium sulfate, sodium chloride, HEPES, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mg/mlprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMHEPES-HCl1reservoirpH7.1
4100 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.9821, 0.9808, 0.9803, 0.9752
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月5日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98211
20.98081
30.98031
40.97521
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 419509 / Num. obs: 419321 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rsym value: 0.034
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rsym value: 0.223 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 44178 / % possible obs: 99.3 % / Num. measured all: 406551 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.2 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / Mean I/σ(I) obs: 5.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 3.522 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24258 2245 5 %RANDOM
Rwork0.20085 ---
obs0.20296 42222 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20.51 Å20 Å2
2--1.02 Å20 Å2
3----1.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3409 0 0 156 3565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0213499
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7631.9754744
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5195435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1480.2504
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022742
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21551
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1150.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1770.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2241.52189
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.25423485
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5131310
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9194.51259
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 166
Rwork0.247 3071
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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