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- PDB-1u9g: Heterocyclic Peptide Backbone Modification in GCN4-pLI Based Coil... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u9g
タイトルHeterocyclic Peptide Backbone Modification in GCN4-pLI Based Coiled Coils: Replacement of K(8)L(9)
要素General control protein GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / tetrameric alpha-helical coiled coil with heteerocycic backbone modification
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Horne, W.S. / Yadav, M.K. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2004
タイトル: Heterocyclic peptide backbone modifications in an alpha-helical coiled coil.
著者: Horne, W.S. / Yadav, M.K. / Stout, C.D. / Ghadiri, M.R.
履歴
登録2004年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0933
ポリマ－7,9972
非ポリマー961
水34219
1
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1876
ポリマ－15,9954
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation22_554z+1/4,-y+1/4,x-1/41
Buried area4560 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area4930 Å2
手法PISA, PQS
2
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4

A: General control protein GCN4

A: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2809
ポリマ－23,9926
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
crystal symmetry operation15_554y+1/4,-x+1/4,z-1/41
crystal symmetry operation20_554x+1/4,-z+1/4,y-1/41
crystal symmetry operation22_554z+1/4,-y+1/4,x-1/41
Buried area5780 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area9000 Å2
手法PISA
3
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2809
ポリマ－23,9926
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area4350 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area10430 Å2
手法PISA
4
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子

A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2809
ポリマ－23,9926
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z+1/2,-x+1/2,-y1
crystal symmetry operation12_554-y+1/2,-z,x-1/21
Buried area4110 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.228, 78.228, 78.228
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1-

SO4

21B-1-

SO4

31A-38-

HOH

詳細The tetramer formed by chains A and B is generated by the two fold axis: 3/4+z,1/4+y,1/4-x

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3998.696 Da / 分子数: 2 / 変異: (TA4)9L, D8K / 由来タイプ: 合成
詳細: Prepared by Fmoc solid phase peptide synthesis.The sequence of this protein can be found naturally in Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast).
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.4 M lithium sulfate monohydrate, 12% w/v PEG 8000, 20% v/v anhydrous glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月13日 / 詳細: osmic confocal mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.17 Å / Num. obs: 4526 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→45.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 6.689 / SU ML: 0.162 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.206 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.32575 208 4.6 %RANDOM
Rwork0.24477 ---
all0.24856 ---
obs0.24856 4295 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数363 0 5 19 387
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.021371
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.030.02360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6642.083501
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.9793829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.456542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.2362615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.7931567
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.195151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02381
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3230.286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2110.2159
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1030.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3050.29
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0140.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2740.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4070.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7831.5231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other10.1531.598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1472350
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2293158
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4294.5151
LS精密化 シェル解像度: 2.202→2.259 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 15 -
Rwork0.292 313 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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