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- PDB-1u9b: MURINE/HUMAN UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME UBC9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u9b
タイトルMURINE/HUMAN UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME UBC9
要素UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E9
キーワードLIGASE / UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME / UBIQUITIN-DIRECTED PROTEOLYSIS / CELL CYCLE CONTROL
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins ...SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Vitamin D (calciferol) metabolism / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / SUMOylation of immune response proteins / HLH domain binding / SUMO conjugating enzyme activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / Processing of DNA double-strand break ends / SUMO ligase complex / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / bHLH transcription factor binding / presynaptic cytosol / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / postsynaptic cytosol / protein sumoylation / nuclear pore / chromosome segregation / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein modification process / modulation of chemical synaptic transmission / fibrillar center / ubiquitin-protein transferase activity / nuclear envelope / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cell division / glutamatergic synapse / dendrite / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tong, H. / Hateboer, G. / Perrakis, A. / Bernards, R. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of murine/human Ubc9 provides insight into the variability of the ubiquitin-conjugating system.
著者: Tong, H. / Hateboer, G. / Perrakis, A. / Bernards, R. / Sixma, T.K.
履歴
登録1997年5月20日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2581
ポリマ－18,2581
非ポリマー00
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.390, 93.950, 115.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E9 / UBC9


分子量: 18258.076 Da / 分子数: 1 / 変異: INS(ASN 0) / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MAMMALIAN / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHA / 参照: UniProt: P63280, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 23% PEG MONOMETHYL ETHER 5000,9% ISOPROPANOL, 0.1 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M MES BUFFER, PH6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15.5 mg/mlprotein1drop
275 mM1dropNaCl
30.25 mMdithiothreitol1drop
45 mMHEPES1drop
511.5 %PEG50001drop
64.5 %isopropanol1drop
70.05 Mammonium sulfate1drop
80.05 MMES1drop
923 %PEG50001reservoir
109 %isopropanol1reservoir
110.1 Mammonium sulfate1reservoir
120.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 281 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.885
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月26日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.885 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 12854 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.02→2.05 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 99
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5D精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AAK

1aak
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→10 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 629 5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
all-12854 --
obs-12854 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 228.3 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1276 0 0 96 1372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01513130.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.4417643
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16.77690
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.006342
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0121845
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.6413133
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0111310
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5D / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.185 / Rfactor Rfree: 0.252
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 26.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0062
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0125
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.70

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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