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- PDB-1u4e: Crystal Structure of Cytoplasmic Domains of GIRK1 channel -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u4e
タイトルCrystal Structure of Cytoplasmic Domains of GIRK1 channel
要素G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
キーワードMETAL TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane ...: / I(KACh) inward rectifier potassium channel complex / G-protein activated inward rectifier potassium channel activity / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / parallel fiber to Purkinje cell synapse / potassium ion import across plasma membrane / response to electrical stimulus / voltage-gated potassium channel complex / T-tubule / potassium ion transmembrane transport / presynaptic membrane / external side of plasma membrane / cell surface / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir3.1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / G protein-activated inward rectifier potassium channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Pegan, S. / Arrabit, C. / Zhou, W. / Kwiatkowski, W. / Slesinger, P.A. / Choe, S.
引用ジャーナル: Nat Neurosci / 年: 2005
タイトル: Cytoplasmic domain structures of Kir2.1 and Kir3.1 show sites for modulating gating and rectification.
著者: Scott Pegan / Christine Arrabit / Wei Zhou / Witek Kwiatkowski / Anthony Collins / Paul A Slesinger / Senyon Choe /
要旨: N- and C-terminal cytoplasmic domains of inwardly rectifying K (Kir) channels control the ion-permeation pathway through diverse interactions with small molecules and protein ligands in the cytoplasm. ...N- and C-terminal cytoplasmic domains of inwardly rectifying K (Kir) channels control the ion-permeation pathway through diverse interactions with small molecules and protein ligands in the cytoplasm. Two new crystal structures of the cytoplasmic domains of Kir2.1 (Kir2.1(L)) and the G protein-sensitive Kir3.1 (Kir3.1(S)) channels in the absence of PIP(2) show the cytoplasmic ion-permeation pathways occluded by four cytoplasmic loops that form a girdle around the central pore (G-loop). Significant flexibility of the pore-facing G-loop of Kir2.1(L) and Kir3.1(S) suggests a possible role as a diffusion barrier between cytoplasmic and transmembrane pores. Consistent with this, mutations of the G-loop disrupted gating or inward rectification. Structural comparison shows a di-aspartate cluster on the distal end of the cytoplasmic pore of Kir2.1(L) that is important for modulating inward rectification. Taken together, these results suggest the cytoplasmic domains of Kir channels undergo structural changes to modulate gating and inward rectification.
履歴
登録2004年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1531
ポリマ－24,1531
非ポリマー00
水2,324129
1
A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1

A: G protein-activated inward rectifier potassium channel 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6104
ポリマ－96,6104
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area11580 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area35800 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.357, 76.357, 92.164
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-402-

HOH

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要素

#1: タンパク質 G protein-activated inward rectifier potassium channel 1 / GIRK1 / Potassium channel / inwardly rectifying / subfamily J / member 3 / Inward rectifier K+ ...GIRK1 / Potassium channel / inwardly rectifying / subfamily J / member 3 / Inward rectifier K+ channel Kir3.1 / KGA / KGB1


分子量: 24152.568 Da / 分子数: 1 / 断片: Cytoplasmic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kcnj3, GIRK1, Kga / プラスミド: pHIS8 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63250, UniProt: P35562
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ethanol, hepes, magnesium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年3月20日
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→50 Å / Num. all: 17035 / Num. obs: 16100 / % possible obs: 94.51 % / 冗長度: 6.7 % / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 23.02
反射 シェル解像度: 2.08→2.15 Å / % possible all: 73.32

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N9P

1n9p


解像度: 2.09→91.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.589 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23505 813 5.1 %RANDOM
Rwork0.19431 ---
all0.19641 15270 --
obs0.19641 15270 96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.928 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å20 Å20 Å2
2---1.12 Å20 Å2
3---2.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→91.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1599 0 0 129 1728
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0340.0211632
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3781.9512204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.16133398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.0085198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1770.2246
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021803
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.2305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2720.21720
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.2992
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2220.2112
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3770.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.20.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8581.5996
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.26821618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2123636
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6554.5586
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.145 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 47
Rwork0.276 999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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