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- PDB-1u3i: Crystal structure of glutathione S-tranferase from Schistosoma mansoni -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u3i
タイトルCrystal structure of glutathione S-tranferase from Schistosoma mansoni
要素Glutathione S-transferase 28 kDa
キーワードTRANSFERASE / GST fold
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal ...: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Chomilier, J. / Vaney, M.C. / Labesse, G. / Trottein, F. / Capron, A. / Mormon, J.-P.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Schistosoma mansoni glutathione S-transferase
著者: Chomilier, J. / Vaney, M.C. / Labesse, G. / Trottein, F. / Capron, A. / Mormon, J.-P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a protective cloned 28 kDa glutathione S-transferase from Schistosoma mansoni
著者: Trottein, F.M. / Vaney, M.C. / Bachet, B. / Pierce, R.-J. / Colloc'h, N. / Lecocq, J.-P. / Capron, A. / Mormon, J.-P.
履歴
登録2004年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32012年3月21日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.52019年8月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase 28 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2012
ポリマ－23,8941
非ポリマー3071
水2,954164
1
A: Glutathione S-transferase 28 kDa
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase 28 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4024
ポリマ－47,7872
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation22_455z-1/4,-y+3/4,x+1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)121.950, 121.950, 121.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-437-

HOH

21A-454-

HOH

31A-456-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: z-1/4,3/4-y,1/4+x

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase 28 kDa / GST 28 / SM28 antigen / Protective 28 kDa antigen / GST class-alpha


分子量: 23893.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma mansoni (マンソン住血吸虫)
プラスミド: pTG54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TGE901 / 参照: UniProt: P09792, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: ammonium sulfate, potassium phosphate, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年3月1日
放射モノクロメーター: Curved Si (111) - multilayers mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→19.78 Å / Num. all: 24391 / Num. obs: 24391 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rsym value: 0.067
反射 シェル解像度: 1.89→1.97 Å / Num. unique all: 2483 / Rsym value: 0.407 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OE8

1oe8


解像度: 1.89→19.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 4.147 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic temperature factors / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19233 1246 5.1 %RANDOM
Rwork0.17415 ---
all0.17506 23127 --
obs0.175 23127 96.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2517 Å / Luzzati d res low obs: 1.89 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.89→19.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1660 0 20 164 1844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221730
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9722331
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1175207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.98723.91974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.26715329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg28.9691510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1520.2258
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021273
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2771
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.21179
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.20.2154
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9661.51070
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.38621684
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5133740
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.944.5647
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.939 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 73 -
Rwork0.175 1571 -
obs-1571 90.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.27681.8719-0.38532.5811.28322.95250.16550.07460.7059-0.1317-0.01610.1642-0.4755-0.0371-0.1494-0.05080.02980.0413-0.1340.0060.01338.7560.76726.748
22.2882-0.0706-0.22231.180.10781.6969-0.05860.1449-0.0917-0.06280.0453-0.16290.06710.10090.0133-0.10670.01170.0155-0.1123-0.0297-0.116813.28240.10622.823
314.27730.7443-0.67829.4094-0.76335.8746-0.1299-1.92030.48330.9965-0.1028-1.1385-0.34940.85250.23260.0248-0.0048-0.10710.2549-0.04150.018422.04343.46540.394
434.176924.13220.897423.9216-5.866.15080.7613-1.7634-0.3260.2389-0.9567-0.6905-0.5061-0.10750.1954-0.0478-0.0749-0.00620.022-0.1164-0.011311.60557.35137.29
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 824 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2AA83 - 10183 - 101
3X-RAY DIFFRACTION2AA132 - 211132 - 211
4X-RAY DIFFRACTION3AA102 - 131102 - 131
5X-RAY DIFFRACTION4AB301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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