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万見
- PDB-1u2u: Nmr solution structure of a designed heterodimeric leucine zipper -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u2u
タイトルNmr solution structure of a designed heterodimeric leucine zipper
要素(General control protein GCN4) x 2
キーワードTRANSCRIPTION / COILED COIL / LEUCINE ZIPPER / INTER-HELICAL ION PAIRING / ELECTROSTATIC INTERACTIONS
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, REGULARIZATION, SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION IN VACUO
データ登録者Marti, D.N. / Bosshard, H.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Inverse electrostatic effect: electrostatic repulsion in the unfolded state stabilizes a leucine zipper.
著者: Marti, D.N. / Bosshard, H.R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Electrostatic interactions in leucine zippers: thermodynamic analysis of the contributions of Glu and His residues and the effect of mutating salt bridges
著者: Marti, D.N. / Bosshard, H.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Interhelical ion pairing in coiled coils: solution structure of a heterodimeric leucine zipper and determination of pKa values of Glu side chains
著者: Marti, D.N. / Jelesarov, I. / Bosshard, H.R.
履歴
登録2004年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9892
ポリマ－6,9892
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)27 / 50structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, low deviation of experimental pKa values from pKa derived by continuum electrostatics calculations on structures
代表モデルモデル #25closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4


分子量: 3480.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide based on the sequence of the leucine zipper domain in GCN4 (baker's yeast)
#2: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4


分子量: 3508.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthetic peptide based on the sequence of the leucine zipper domain in GCN4 (baker's yeast)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D TOCSY
1312D NOESY
1412D 1H-15N HSQC
1512D 1H-13C HSQC
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 2D NMR TECHNIQUES

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試料調製

詳細内容: 2.6mM, 90% H2O, 10% D2O / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 10mM / pH: 5.7 / 圧: AMBIENT / 温度: 310.00 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3Brukercollection
Felix2000Accelrysデータ解析
CNS1.1構造決定
PROCHECK3.4.4Laskowskiデータ解析
WHAT IF19991018Vriendデータ解析
CNS1.1精密化
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, REGULARIZATION, SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION IN VACUO
ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES WERE CALCULATED ON THE BASIS OF 1246 NOE DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS AND 44 PHI ANGLE RESTRAINTS
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, low deviation of experimental pKa values from pKa derived by continuum ...コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, low deviation of experimental pKa values from pKa derived by continuum electrostatics calculations on structures
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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