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万見
- PDB-1u2r: Crystal Structure of ADP-ribosylated Ribosomal Translocase from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1u2r
タイトルCrystal Structure of ADP-ribosylated Ribosomal Translocase from Saccharomyces cerevisiae
要素Elongation factor 2
キーワードTRANSLATION / ADP-ribosylation / eukaryotic elongation factor 2 / diphthamide / GDP / Sordarin
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / protein-folding chaperone binding / ribosome binding ...Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / maintenance of translational fidelity / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Yeast translation eEF2 (G' domain) / Yeast translation eEF2 (G' domain) / Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV ...Yeast translation eEF2 (G' domain) / Yeast translation eEF2 (G' domain) / Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chem-SO1 / Elongation factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jorgensen, R. / Yates, S.P. / Nilsson, J. / Prentice, G.A. / Teal, D.J. / Merrill, A.R. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of ADP-ribosylated Ribosomal Translocase from Saccharomyces cerevisiae
著者: Jorgensen, R. / Yates, S.P. / Teal, D.J. / Nilsson, J. / Prentice, G.A. / Merrill, A.R. / Andersen, G.R.
履歴
登録2004年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0715
ポリマ－93,5491
非ポリマー1,5214
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.725, 151.002, 65.172
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Elongation factor 2 / EF-2 / ADPR-EF2


分子量: 93549.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32324

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非ポリマー , 5種, 189分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物 ChemComp-SO1 / [1R-(1.ALPHA.,3A.BETA.,4.BETA.,4A.BETA.,7.BETA.,7A.ALPHA.,8A.BETA.)]8A-[(6-DEOXY-4-O-METHYL-BETA-D-ALTROPYRANOSYLOXY)METHYL]-4-FORMYL-4,4A,5,6,7,7A,8,8A-OCTAHYDRO-7-METHYL-3-(1-METHYLETHYL)-1,4-METHANO-S-INDACENE-3A(1H)-CARBOXYLIC ACID / SORDARIN


分子量: 494.618 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H42O8
#5: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG-8000, Ethylene Glycol, HEPES-NaOH, Magnesium Chloride, DTT, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.089 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月20日 / 詳細: mirror, monochromator
放射モノクロメーター: single Si(111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.089 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→35 Å / Num. all: 37132 / Num. obs: 36997 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.056 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 5348 / Rsym value: 0.257 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N0U

1n0u


解像度: 2.6→35 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2618 1126 -Random
Rwork0.2273 ---
obs0.23 36965 99.6 %-
all-37132 --
原子変位パラメータBiso mean: 48.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6386 0 99 185 6670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.334
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
2.6-2.640.377580.327X-RAY DIFFRACTION16032
2.64-2.680.401440.333X-RAY DIFFRACTION16092

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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