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- PDB-1tuz: NMR Structure of the Diacylglycerol kinase alpha, NESGC target HR532 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tuz
タイトルNMR Structure of the Diacylglycerol kinase alpha, NESGC target HR532
要素diacylglycerol kinase alpha
キーワードTRANSFERASE / Kinase / HR532 / NESGC / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


alkylglycerol kinase / alkylglycerol kinase activity / lipid phosphorylation / glycerolipid metabolic process / diacylglycerol metabolic process / diacylglycerol kinase (ATP) / ATP-dependent diacylglycerol kinase activity / phosphatidic acid biosynthetic process / Effects of PIP2 hydrolysis / phospholipid binding ...alkylglycerol kinase / alkylglycerol kinase activity / lipid phosphorylation / glycerolipid metabolic process / diacylglycerol metabolic process / diacylglycerol kinase (ATP) / ATP-dependent diacylglycerol kinase activity / phosphatidic acid biosynthetic process / Effects of PIP2 hydrolysis / phospholipid binding / platelet activation / kinase activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / intracellular signal transduction / lipid binding / calcium ion binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Diacylglycerol kinase alpha. / Diacylglycerol kinase type I, N-terminal / DGK type I, N-terminal domain superfamily / : / Diacylglycerol kinase N-terminus / Diacylglycerol kinase / Diacylglycerol kinase, accessory domain / Diacylglycerol kinase accessory domain / Diacylglycerol kinase accessory domain (presumed) / Diacylglycerol kinase, catalytic domain ...Diacylglycerol kinase alpha. / Diacylglycerol kinase type I, N-terminal / DGK type I, N-terminal domain superfamily / : / Diacylglycerol kinase N-terminus / Diacylglycerol kinase / Diacylglycerol kinase, accessory domain / Diacylglycerol kinase accessory domain / Diacylglycerol kinase accessory domain (presumed) / Diacylglycerol kinase, catalytic domain / Diacylglycerol kinase catalytic domain / DAG-kinase catalytic (DAGKc) domain profile. / Diacylglycerol kinase catalytic domain (presumed) / NAD kinase/diacylglycerol kinase-like domain superfamily / Inorganic polyphosphate/ATP-NAD kinase, N-terminal / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Diacylglycerol kinase alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Liu, G. / Shao, Y. / Xiao, R. / Acton, T. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR structure of Diacylglycerol kinase alpha, NESGC target HR532
著者: Liu, G. / Shao, Y. / Xiao, R. / Acton, T. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2004年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: diacylglycerol kinase alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5001
ポリマ－13,5001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 diacylglycerol kinase alpha


分子量: 13500.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAGK1 / プラスミド: pET14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+Magic
参照: GenBank: 3551834, UniProt: P23743*PLUS, diacylglycerol kinase (ATP)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131HNHA
141RD HABCAB(CO)NHN
151RD (H)CCH COSY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance and RD NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: 1 mM, U-15N,13C HR532, 5% D2O, 0.02% NaN3, 10mM DTT, 5mM CaCl2, 100mM NaCl, 20mM MES, 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: n.a. / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002
Varian INOVAVarianINOVA6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guentert精密化
NMRPipe2.3Delagio解析
XwinNMRn.an.acollection
VNMRn.an.acollection
XEASY1.3.13Bartelsデータ解析
精密化手法: distance geometry simulated annealing torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 2205 restraints, 2039 are NOE-derived distance constraints, 166 dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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