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- PDB-1tsq: CRYSTAL STRUCTURE OF AP2V SUBSTRATE VARIANT OF NC-P1 DECAMER PEPT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tsq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AP2V SUBSTRATE VARIANT OF NC-P1 DECAMER PEPTIDE IN COMPLEX WITH V82A/D25N HIV-1 PROTEASE MUTANT
要素
  • AP2V NC-P1 SUBSTRATE PEPTIDE
  • Pol polyprotein
キーワードhydrolase/viral protein / CO-EVOLUTION / NUCLEOCAPDIS / SUBSTRATE RECOGNITION / HIV-1 PROTEASE / hydrolase-viral protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cellular component / host cell nuclear membrane / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs ...Synthesis And Processing Of GAG, GAGPOL Polyproteins / host cellular component / host cell nuclear membrane / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / viral budding via host ESCRT complex / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / Membrane binding and targetting of GAG proteins / telomerase activity / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Assembly Of The HIV Virion / Budding and maturation of HIV virion / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Gag protein p6 / Gag protein p6 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Gag-Pol polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / King, N.M. / Schiffer, C.A.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for coevolution of a human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid-p1 cleavage site with a V82A drug-resistant mutation in viral protease
著者: Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E.A. / King, N.M. / Schiffer, C.A.
履歴
登録2004年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE The sequence difference at this position is due to a mutation in the NC-p1 site in the ...SEQUENCE The sequence difference at this position is due to a mutation in the NC-p1 site in the virus and is an in vivo characteristic of the virus

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pol polyprotein
B: Pol polyprotein
P: AP2V NC-P1 SUBSTRATE PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,32613
ポリマ－22,7363
非ポリマー59010
水2,486138
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6820 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area9410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.771, 57.258, 60.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細V82A HIV-1 PROTEASE DIMER IS PRESENT IN EACH ASYMMETRIC UNIT / DECAMER PEPTIDE REPRESENTING AP2V NC-P1 SUBSTRATE BOUND TO HIV-1 PROTEASE

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要素

#1: タンパク質 Pol polyprotein


分子量: 10772.724 Da / 分子数: 2 / 断片: protease / 変異: Q7K,D25N,L63P,V82A / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P03369, HIV-1 retropepsin
#2: タンパク質・ペプチド AP2V NC-P1 SUBSTRATE PEPTIDE


分子量: 1190.395 Da / 分子数: 1 / 変異: AP2V / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P04591
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: SODIUM PHOSPHATE, SODIUM CITRATE, AMMONIUM SULPHATE, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 220 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月12日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37.99 Å / Num. all: 12492 / Num. obs: 12492 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MTR

1mtr


解像度: 2→37.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1209271.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1277 10.3 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 12453 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 79.3011 Å2 / ksol: 0.374042 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.06 Å20 Å20 Å2
2--2.28 Å20 Å2
3---4.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1544 0 40 138 1722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.101
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.006
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.237
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.147
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 186 9.2 %
Rwork0.221 1840 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACE.PARAMACE.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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